Що таке трипсин у біології. Перетравлення білків. Протеїнази – пепсин, трипсин, хімотрипсин; проферменти протеїназ та механізми їх перетворення на ферменти. Субстратна специфічність протеїназ. Екзопептидази та ендопептидази. Принципи освіти та послідів

Перетравлення відбувається під дією протеаз – пептидгідролаз. Протеази, що гідролізують пептидні зв'язки всередині молекули – ендопептидази, кінцеві амінокислоти – екзопептидази.

Специфіка дії протеаз. Трипсин переважно гідролізує пептидні зв'язки, утворені карбоксильними групами аргініну та лізину. Хімотрипсини найбільш активні щодо пептидних зв'язків, утворених карбоксильними групами ароматичних амінокислот. Карбоксипептидази А і В - цинкові ферменти, що відщеплюють С-кінцеві залишки амінокислот. Причому карбоксипептидаза А відщеплює переважно амінокислоти, що містять ароматичні або гідрофобні радикали, а карбоксипептидаза - залишки аргініну і лізину. Останній етап перетравлення – гідроліз невеликих пептидів, що відбувається під дією ферментів амінопептидаз та дипептидаз, які синтезуються клітинами тонкого кишечника в активній формі.

Дипептидази розщеплюють дипептиди на амінокислоти, але не діють трипептиди.

В результаті послідовної дії всіх травних протеаз більшість харчових білків розщеплюється до вільних амінокислот.

Екзопептидази (екзопротеїнази) ферменти, що гідролізують білки, відщеплюючи амінокислоти від кінця пептиду: карбоксипептидази від C-кінця, амінопептидази від N-кінця, дипептидази розщеплюють дипептиди. Екзопептидази синтезуються в клітинах тонкого кишечника (амінопептидази, дипептидази) та у підшлунковій залозі (карбоксипептидаза). Функціонують ці ферменти внутрішньоклітинно у кишковому епітелії та, у невеликій кількості, у просвіті кишечника.

Екзопептидази відщеплюють кінцеві амікислоти, звільняючи їх від тягаря пептидного зв'язку, VIVA LA RESISTANCE!

Пепсиноген – білок, що складається з одного поліпептидного ланцюга з молекулярною масою 40 кД. Під дією НСl він перетворюється на активний пепсин (з оптимумом рН 1,0-2,5. У процесі активації в результаті часткового протеолізу від N-кінця молекули пепсиногену відщеплюються 42 амінокислотні залишки, які містять майже всі позитивно заряджені амінокислоти, наявні в пепсин. Таким чином, в активному пепсині переважають негативно заряджені амінокислоти, які беруть участь у конформаційних перебудовах молекули і формуванні активного центру.

Активація панкреатичних ферментів. У підшлунковій залозі синтезуються проферменти ряду протеаз: трипсиноген, хімотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А та В. У кишечнику вони шляхом часткового протеолізу перетворюються на активні ферменти трипсин, хімотрипсин, еластазу та карбоксипептидази А та В.

Активація трипсиногену відбувається під впливом ферменту епітелію кишечника ентеропептидази. Цей фермент відщеплює з N-кінця молекули трипсиногену гексапептид Вал-(Асп)4-Ліз. Зміна конформації частини поліпептидного ланцюга, що залишилася, призводить до формування активного центру, і утворюється активний трипсин. Послідовність Вал-(Асп)4-Ліз властива більшості відомих трипсиногенів різних організмів- Від риб до людини.

(?) 76. Діагностичне значення біохімічного аналізу шлункового та дуоденального соку. Дати коротку характеристикускладу цих соків.

Шлунковий сік - складний за складом травний сік, що виробляється різними клітинами слизової оболонки шлунка. Шлунковий сік містить соляну кислоту і ряд мінеральних солей, а також різні ферменти, найголовнішими з яких є пепсин, що розщеплює білки, хімозин (сичужний фермент), що створює молоко, ліпаза, що розщеплює жири. Складовою шлункового сокує також слиз, що грає важливу роль у захисті слизової оболонки шлунка від дратівливих речовин, що потрапили до нього; при високій кислотності шлункового соку слиз нейтралізує її. Крім соляної кислоти, ферментів, солей і слизу, в шлунковому соку міститься також особлива речовина т. зв. внутрішній фактор Касла. Ця речовина необхідна для всмоктування вітаміну В12 у тонких кишках, що забезпечує нормальне дозрівання червоних кров'яних тілець у кістковому мозку. За відсутності фактора Касла в шлунковому соку, що зазвичай пов'язане із захворюванням шлунка, а іноді з його оперативним видаленням, розвивається важка форма недокрів'я. Аналіз шлункового соку є дуже важливим методом дослідження хворих із захворюваннями шлунка, кишечника, печінки, жовчного міхура, крові та ін.

Дуоденальний сік - травний сік дванадцятипалої кишки, що складається із секрету підшлункової залози, жовчі, соку кишкових крипт та дуоденальних залоз.

(?) 77. Протеїнази підшлункової залози та панкреатити. Застосування інгібіторів протеїназ для лікування панкреатитів.

Панкреатит- це запалення підшлункової залози. Хвороба може протікати в гострій (швидко та бурхливо) або хронічній (довго та мляво) формі, з періодами загострення хронічного панкреатиту.

Причини панкреатиту

Вживання алкоголю та захворювання жовчного міхура (передусім жовчнокам'яна хвороба) у 95-98% випадків є причинами панкреатиту.

Інші фактори ризику, які можуть спровокувати запалення підшлункової залози:

У нормі в підшлунковій залозі виробляються неактивні попередники ферментів - їх перехід в активну форму відбувається безпосередньо в 12-палій кишці, куди вони надходять по протоці підшлункової залози та загальному жовчному протоку.

Під дією різних факторів(наприклад, камінь закупорюючий жовчний проток) підвищується тиск у протоці підшлункової залози, порушується відтік її секрету, і відбувається передчасна активація ферментів. В результаті замість того, щоб перетравлювати їжу, ферменти починають перетравлювати саму підшлункову залозу. Розвивається гостре запалення.

При хронічному панкреатиті нормальна тканина підшлункової залози поступово заміщується рубцевою, розвивається недостатність екзокринної (вироблення ферментів) та ендокринної (вироблення гормонів, у тому числі інсуліну) функцій залози.

У 1930 р. Фрей відкрив перший інгібітор калікреїну. Надалі ця речовина була отримана в чистому вигляді та застосована з лікувальною метою. У клінічній практиці для лікування гострого панкреатиту широкого поширення набули інгібітори протеаз трасилол, контрикал, тцалол, пантрипін та ін. Трасилол є поліпептидом з молекулярною масою 11600, що складається з 18 амінокислот. Він згинає калікреїн, трипсин, хімотрипсин і плазмін шляхом утворення з ферментами неактивного комплексу. Крім того, трасилол та інші інгібітори протеаз дають виражений вазопресорний ефект і таким чином мають значення у попередженні шоку. Під впливом трасилолу, на думку різних авторів, швидко усувається больовий синдром, знижуються токсемія та симптоми шоку. При призначенні великих доз одного з інгібіторів протеаз ми також у більшості випадків спостерігали поліпшення стану тяжкохворих (зникнення болю та ін.). Однак лікування завжди було комплексним і важко сказати, наскільки в цих випадках допомагали інгібітори протеаз.

2. Гетеротрофні та аутотрофні організми: відмінності щодо харчування та джерел енергії. Катаболізм та анаболізм.
3. Багатомолекулярні системи (метаболічні ланцюги, мембранні процеси, системи синтезу біополімерів, молекулярні регуляторні системи) як основні об'єкти біохімічного дослідження.
4. Рівні структурної організації живого. Біохімія як молекулярний рівень вивчення явищ життя. Біохімія та медицина (медична біохімія).
5. Основні розділи та напрямки в біохімії: біоорганічна хімія, динамічна та функціональна біохімія, молекулярна біологія.
6. Історія вивчення білків. Уявлення про білки як найважливіший клас органічних речовин і структурно-функціональний компонент організму людини.
7. Амінокислоти, що входять до складу білків, їх будова та властивості. Пептидна зв'язок. Первинна структура білків.
8. Залежність біологічних властивостей білків від первинної структури. Видова специфічність первинної структури білків (інсуліни різних тварин).
9. Конформація пептидних ланцюгів у білках (вторинна та третинна структури). Слабкі внутрішньомолекулярні взаємодії в пептидному ланцюзі; дисульфідні зв'язки.
11. Доменна структура та її роль у функціонуванні білків. Отрути та ліки як інгібітори білків.
12. Четвертична структура білків. Особливості будови та функціонування олігомерних білків на прикладі гемсодержащего білка - гемоглобіну.
13. Лабільність просторової структури білків та його денатурація. Чинники, що викликають денатурацію.
14. Шаперони - клас білків, що захищає інші білки від денатурації в умовах клітини та полегшує формування їх нативної конформації.
15. Різноманітність білків. Глобулярні та фібрилярні білки, прості та складні. Класифікація білків за їх біологічними функціями та за сімействами: (серинові протеази, імуноглобуліни).
17. Фізико-хімічні властивості білків. Молекулярна вага, розміри та форма, розчинність, іонізація, гідратація
18.Методи виділення індивідуальних білків: осадження солями та органічними розчинниками, гель-фільтрація, електрофорез, іонообмінна та афінна хроматографія.
19.Методи кількісного виміру білків. Індивідуальні особливості білкового складу органів. Зміни білкового складу органів при онтогенезі та хворобах.
21. Класифікація та номенклатура ферментів. Ізоферменти. Одиниці виміру активності та кількості ферментів.
22. Кофактори ферментів: іони металів та коферменти. Коферментні функції вітамінів (з прикладу вітамінів в6, рр, в2).
23. Інгібітори ферментів. Оборотне і необоротне інгібування. Конкурентне інгібування. Лікарські препарати як інгібітори ферментів.
25.Регуляція активності ферментів шляхом фосфорилювання та дефосфорилювання. Участь ферментів у проведенні гормонального сигналу.
26. Відмінності ферментного складу органів та тканин. Органоспецифічні ферменти. Зміна ферментів у процесі розвитку.
27.Зміна активності ферментів при хворобах. Спадкові ензімопатії. Походження ферментів крові та значення їх визначення при хворобах.
29. Обмін речовин: харчування, метаболізм та виділення продуктів метаболізму. Органічні та мінеральні компоненти їжі. Основні та мінорні компоненти.
30. Основні харчові речовини: вуглеводи, жири, білки, добова потреба, перетравлення; часткова взаємозамінність під час харчування.
31. Незамінні компоненти основних харчових речовин. Незамінні амінокислоти; харчова цінність різних харчових білків. Лінолева кислота – незамінна жирна кислота.
32.Історія відкриття та вивчення вітамінів. Класифікація вітамінів. Опції вітамінів.
34.Мінеральні речовини їжі. Регіональні патології, пов'язані з недостатністю мікроелементів у їжі та воді.
35. Поняття про метаболізм і метаболічні шляхи. Ферменти та метаболізм. Концепція регуляції метаболізму. Основні кінцеві продукти метаболізму у людини
36.Дослідження на цілих організмах, органах, зрізах тканин, гомогенатах, субклітинних структурах та на молекулярному рівні
37. Ендергонічні та екзергонічні реакції в живій клітині. Макроергічні сполуки. приклади.
39. Окислювальне фосфорилювання, коефіцієнт р/о. Будова мітохондрій та структурна організація дихального ланцюга. Трансмембранний електрохімічний потенціал
40.Регуляція ланцюга перенесення електронів (дихальний контроль). Роз'єднання тканинного дихання та окисного фосфорилювання. Терморегуляторна функція тканинного дихання
42. Утворення токсичних форм кисню, механізм їх шкідливого впливу на клітини. Механізми усунення токсичних форм кисню.
43.Катаболізм основних харчових речовин – вуглеводів, жирів, білків. Поняття про специфічні шляхи катаболізму та загальні шляхи катаболізму.
44. Окислювальне декарбоксилювання піровиноградної кислоти. Послідовність реакцій. Будова піруватдекарбоксилазного комплексу.
45. Цикл лимонної кислоти: послідовність реакцій та характеристика ферментів. Зв'язок між загальними шляхами катаболізму та ланцюгом перенесення електронів та протонів.
46. Механізми регуляції цитратного циклу. Анаболічні функції циклу лимонної кислоти Реакції, що поповнюють цитратний цикл
47. Основні вуглеводи тварин, їх вміст у тканинах, біологічна роль. Основні вуглеводи їжі. Перетравлення вуглеводів
49. Аеробний розпад – основний шлях катаболізму глюкози у людини та інших аеробних організмів. Послідовність реакцій до утворення пірувату (аеробний гліколіз).
50. Поширення та фізіологічне значення аеробного розпаду глюкози. Використання глюкози для синтезу жирів у печінці та жировій тканині.
52. Біосинтез глюкози (глюконеогенез) з амінокислот, гліцерину та молочної кислоти. Взаємозв'язок гліколізу у м'язах та глюконеогенезу у печінці (цикл Корі).
54. Властивості та поширення глікогену як резервного полісахариду. Біосинтез глікогену. Мобілізація глікогену.
55. Особливості обміну глюкози в різних органах та клітинах: еритроцити, мозок, м'язи, жирова тканина, печінка.
56. Уявлення про будову та функції вуглеводної частини гліколіпідів та глікопротеїнів. Сиалові кислоти
57. Спадкові порушення обміну моносахаридів та дисахаридів: галактоземія, непереносимість фруктози та дисахаридів. Глікогенози та аглікогенози
Гліцеральдегід-3-фосфат
58. Найважливіші ліпіди тканин людини. Резервні ліпіди (жири) та ліпіди мембран (складні ліпіди). Жирні кислоти ліпідів тканин людини.
Склад жирних кислот підшкірного жиру людини
59. Незамінні фактори харчування ліпідної природи. Есенційні жирні кислоти: ω-3- і ω-6-кислоти як попередники синтезу ейкозаноїдів.
60. Біосинтез жирних кислот, регуляція метаболізму жирних кислот
61.Хімізм реакцій β-окислення жирних кислот, енергетичний результат.
6З.Харчові жири та їх перетравлення. Всмоктування продуктів перетравлення. Порушення перетравлення та всмоктування. Ресинтез триацилгліцеринів у стінці кишечника.
64. Утворення хіломікронів та транспорт жирів. Роль апопротеїнів у складі хіломікронів. Ліпопротеїнліпаза.
65. Біосинтез жирів у печінці з вуглеводів. Структура та склад транспортних ліпопротеїнів крові.
66. Депонування та мобілізація жирів у жировій тканині. Регуляція синтезу та мобілізації жирів. Роль інсуліну, глюкагону та адреналіну.
67. Основні фосфоліпіди та гліколіпіди тканин людини (гліцерофосфоліпіди, сфінгофосфоліпіди, глікогліцероліпіди, глікосфіголіпіди). Уявлення про біосинтез та катаболізм цих сполук.
68. Порушення обміну нейтрального жиру (ожиріння), фосфоліпідів та гліколіпідів. Сфінголіпідози
Сфінголіпіди, метаболізм: захворювання сфінголіпідозу, таблиця
69. Будова та біологічні функції ейкозаноїдів. Біосинтез простагландинів та лейкотрієнів.
70.Холестерин як попередник інших стероїдів. Уявлення про біосинтез холестерину. Написати перебіг реакцій до утворення мевалонової кислоти. Роль гідроксиметилглутарил-КоА-редуктази.
71.Синтез жовчних кислот із холестерину. Кон'югація жовчних кислот, первинні та вторинні жовчні кислоти. Виведення жовчних кислот та холестерину з організму.
72.Лпнп і лпвп - транспортні, форми холестерину у крові, що у обміні холестерину. Гіперхолестеринемія. Біохімічні засади розвитку атеросклерозу.
73. Механізм виникнення жовчнокам'яної хвороби (холестеринове каміння). Застосування хенодезокеіхолевої кислоти для лікування жовчнокам'яної хвороби.
75. Перетравлення білків. Протеїнази – пепсин, трипсин, хімотрипсин; проферменти протеїназ та механізми їх перетворення на ферменти. Субстратна специфічність протеїназ. Екзопептидази та ендопептидази.
76. Діагностичне значення біохімічного аналізу шлункового та дуоденального соку. Дати стислу характеристику складу цих соків.
77. Протеїнази підшлункової залози та панкреатити. Застосування інгібіторів протеїназ для лікування панкреатитів.
78. Трансамінування: амінотрансферази; коферментна функція вітаміну в6. Специфіка амінотрансфераз.
80. Окисне дезамінування амінокислот; глутаматдегідрогеназу. Непряме дезамінування амінокислот. Біологічне значення.
82. Глутаміназ нирок; утворення та виведення солей амонію. Активація глутамінази нирок при ацидозі.
83. Біосинтез сечовини. Зв'язок орнітинового циклу з ЦТК. Походження атомів азоту сечовини. Порушення синтезу та виведення сечовини. Гіпераммонемія.
84. Обмін безазотистого залишку амінокислот. Глікогенні та кетогенні амінокислоти. Синтез глюкози із амінокислот. Синтез амінокислот із глюкози.
85. Трансметилювання. Метіонін та s-аденозилметіонін. Синтез креатину, адреналіну та фосфатидилхолінів
86. Метилювання днк. Уявлення про метилювання чужорідних та лікарських сполук.
88. Антивітаміни фолієвої кислоти. Механізм дії сульфаніламідних препаратів.
89. Обмін фенілаланіну та тирозину. Фенілкетонурія; біохімічний дефект, прояв хвороби, методи попередження, діагностика та лікування.
90. Алкаптонурія та альбінізм: біохімічні дефекти, при яких вони розвиваються. Порушення синтезу дофаміну, паркінсонізм.
91. Декарбоксилювання амінокислот. Структура біогенних амінів (гістамін, серотонін, γ-аміномасляна кислота, катехоламіни). Функції біогенних амінів.
92. Дезамінування та гідроксилювання біогенних амінів (як реакції знешкодження цих сполук).
93. Нуклеїнові кислоти, хімічний склад, будова. Первинна структура ДНК і РНК, зв'язки, що формують первинну структуру
94. Вторинна та третинна структура днк. Денатурація, ренативація днк. Гібридизація, видові відмінності первинної структури днк.
95. РНК, хімічний склад, рівні структурної організації. Типи рНК, функції. Будова рибосоми.
96. Будова хроматину та хромосоми
97. Розпад нуклеїнових кислот. Нуклеази травного тракту та тканин. Розпад пуринових нуклеотидів.
98. Уявлення про біосинтез пуринових нуклеотидів; початкові стадії біосинтезу (від рибозо-5-фосфату до 5-фосфорибозиламіну).
99. Інозинова кислота як попередник аденілової та гуанілової кислот.
100. Уявлення про розпад та біосинтез піримідинових нуклеотидів.
101. Порушення обміну нуклеотидів. Подагра; застосування алопуринолу для лікування подагри. Ксантинурія. Оротацідурія.
102. Біосинтез дезоксирибонуклеотидів. Застосування інгібіторів синтезу дезоксирибонуклеотидів на лікування злоякісних пухлин.
104. Синтез днк та фази клітинного поділу. Роль циклінів та циклінзалежних протеїназ у просуванні клітини за клітинним циклом.
105. Пошкодження та репарація днк. Ферменти ДНК-репаруючого комплексу.
106. Біосинтез рНК. РНК полімерази. Поняття про мозаїчну структуру генів, первинний транскрипт, посттранскрипційний процесинг.
107. Біологічний код, поняття, властивості коду, колінеарність, сигнали термінації.
108. Роль транспортних рНК у біосинтезі білків. Біосинтез аміноацил-т-РНК. Субстратна специфічність аміноацил-т-рнк-синтетаз.
109. Послідовність подій на рибосомі при збиранні поліпептидного ланцюга. Функціонування полірибосом. Посттрансляційний процесинг білків.
110. Адаптивна регуляція генів у про- та еукаріотів. Теорія оперону. Функціонування оперонів.
111. Поняття про клітинне диференціювання. Зміна білкового складу клітин під час диференціювання (на прикладі білкового складу поліпептидних ланцюгів гемоглобіну).
112. Молекяулрні механізми генетичної мінливості. Молекулярні мутації: типи, частота, значення
113. Генетична гетерогенність. Поліморфізм білків у популяції людини (варіанти гемоглобіну, глікозилтрансферази, групоспецифічних речовин та ін).
114. Біохімічні основи виникнення та прояви спадкових хвороб (різноманітність, поширення).
115. Основні системи міжклітинної комунікації: ендокринне, паракринне, аутокринне регулювання.
116. Роль гормонів у системі регуляції метаболізму. Клітини-мішені та клітинні рецептори гормонів
117. Механізми передачі гормональних сигналів у клітини.
118. Класифікація гормонів з хімічної будови та біологічних функцій
119. Будова, синтез та метаболізм йодтиронінів. Вплив обмін речовин. Зміна метаболізму при гіпо- та гіпертиреозі. Причини та прояв ендемічного зобу.
120. Регуляція енергетичного метаболізму, роль інсуліну та контрінсулярних гормонів у забезпеченні гомеостазу.
121. Зміни метаболізму при цукровому діабеті. Патогенез основних симптомів цукрового діабету.
122. Патогенез пізніх ускладнень цукрового діабету (макро- та мікроангіопатії, нефропатія, ретинопатія, катаракта). Діабетична кома.
123. Регуляція водно-сольового обміну. Будова та функції альдостерону та вазопресину
124. Система ренін-ангіотензин-альдостерон. Біохімічні механізми виникнення ниркової гіпертонії, набряків, дегідратації.
125. Роль гормонів у регуляції обміну кальцію та фосфатів (паратгормон, кальцитонін). Причини та прояви гіпо- та гіперпаратироїдизму.
126. Будова, біосинтез та механізм дії кальцитріолу. Причини та прояв рахіту
127. Будова та секреція кортикостероїдів. Зміни катаболізму при гіпо- та гіперкортицизмі.
128. Регуляція синтезами секреції гормонів за принципом зворотний зв'язок.
129. Статеві гормони: будова, вплив на обмін речовин та функції статевих залоз, матки та молочних залоз.
130. Гормон зростання, будова, функції.
131. Метаболізм ендогенних та чужорідних токсичних речовин: реакції мікросомального окиснення та реакції кон'югації з глутатіоном, глюкуроновою кислотою, сірчаною кислотою.
132. Металотіонеїн та знешкодження іонів важких металів. Білки теплового шоку
133. Токсичність кисню: утворення активних форм кисню (супероксид аніон, перекис водню, гідроксильний радикал).
135. Біотрансформація лікарських речовин. Вплив ліків на ферменти, що у знешкодженні ксенобіотиків.
136. Основи хімічного канцерогенезу. Уявлення про деякі хімічні канцерогени: поліциклічні ароматичні вуглеводні, ароматичні аміни, діоксиди, мітоксини, нітрозаміни.
137. Особливості розвитку, будови та метаболізму еритроцитів.
138. Транспорт кисню та діоксиду вуглецю кров'ю. Гемоглобін плода (HbF) та його фізіологічне значення.
139. Поліморфні форми гемоглобінів людини. Гемоглобінопатія. Анемічні гіпоксії
140. Біосинтез гему та його регуляція. Порушення синтезу теми. Порфирія.
141. Розпад гему. Знешкодження білірубіну. Порушення обміну білірубіну-жовтухи: гемолітична, обтураційна, печінково-клітинна. Жовтяниця новонароджених.
142. Діагностичне значення визначення білірубіну та інших жовчних пігментів у крові та сечі.
143. Обмін заліза: всмоктування, кров'ю, депонування. Порушення обміну заліза: залізодефіцитна анемія, гемохроматоз.
144. Основні білкові фракції плазми та їх функції. Значення визначення для діагностики захворювань. Ензімодіагностика.
145. Згортання крові. Етапи утворення фібринового згустку. Внутрішній та зовнішній шляхи згортання та їх компоненти.
146. Принципи освіти та послідовність фукціонування ферментних комплексів прокоагулянтного шляху. Роль вітаміну в згортанні крові.
147. Основні механізми фібринолізу. Активатори плазміногену як тромболітичні засоби. Засновані антикоагулянти крові: антитромбін III, макроглобулін, антиконвертин. Гемофілія.
148. Клінічне значення біохімічного аналізу крові.
149. Основні мембрани клітини та його функції. Загальні властивості мембран: рідинність, поперечна асиметрія, вибіркова проникність.
150. Ліпідний склад мембран (фосфоліпіди, гліколіпіди, холестерин). Роль ліпідів у формуванні ліпідного бислоя.
151. Білки мембран – інтегральні, поверхневі, «заякорені». Значення посттрансляційних модифікацій освіти функціональних мембранних білків.
153. Трансмембранна передача сигналу. Участь мембран в активації внутрішньоклітинних регуляторних систем – аденілатциклазної та інозитолфосфатної у передачі гормонального сигналу.
154. Колаген: особливості амінокислотного складу, первинної та просторової структури. Роль аскорбінової кислоти у гідоксилуванні проліну та лізину.
Перетравлення білків у шлунку
Шлунковий сік – продукт кількох типів клітин. Обкладальні (парієтальні) клітини стінок шлунка утворюють соляну кислоту, головні клітини секретують пепсиноген. Додаткові та інші клітини епітелію шлунка виділяють слиз, що містить муцин. Парієтальні клітини секретують у порожнину шлунка також глікопротеїн, який називають "внутрішнім фактором" (фактором Касла). Цей білок пов'язує "зовнішній фактор" - вітамін В12, запобігає його руйнуванню та сприяє всмоктуванню.
Утворення та роль соляної кислоти . Основна функція травлення шлунка полягає в тому, що в ньому починається перетравлення білка. Істотну роль цьому процесі грає соляна кислота. Білки, що надходять у шлунок, стимулюють виділення гістамінута групи білкових гормонів - гастринівякі, у свою чергу, викликають секрецію НСІ та проферменту – пепсиногену. Джерелом Н + є Н 2 3 , яка утворюється в обкладальних клітинах шлунка з 2 , що дифундує з крові, і Н 2 Про під дією ферменту карбоангідрази (карбонатдегідра-тази):
Н 2 Про + СО 2 → Н 2 СО 3 → НСО 3 - + H +
Дисоціація Н 2 3 призводить до утворення бікарбонату, який за участю спеціальних білків виділяється в плазму в обмін на С1 - , і іонів Н + , які надходять у просвіт шлунка шляхом активного транспорту, що каталізується мембранною Н + / К + -АТФ-азою. При цьому концентрація протонів у просвіті шлунка збільшується у 10 6 разів. Іони Сl - надходять у просвіт шлунка через хлоридний канал. Концентрація НСl у шлунковому соку може досягати 0,16 М, рахунок чого значення рН знижується до 1,0-2,0. Вживання білкової їжі часто супроводжується виділенням лужної сечі за рахунок секреції великої кількості бікарбонату в процесі утворення НСl. Під дією НСl відбувається денатурація білків їжі, що не зазнали термічної обробкищо збільшує доступність пептидних зв'язків для протеаз. НСl має бактерицидну дію і перешкоджає попаданню патогенних бактерій у кишечник. Крім того, соляна кислота активує пепсиноген та створює оптимум рН для дії пепсину.
Механізм активації пепсину . Під дією гастринів у головних клітинах шлункових залоз стимулюються синтез та секреція пепсиногену – неактивної форми пепсину. Пепсиноген – білок, що складається з одного поліпептидного ланцюга з молекулярною масою 40 кД. Під дією НСl він перетворюється на активний пепсин (молекулярна маса 32,7 кД) з оптимумом рН 1,0-2,5. У процесі активації в результаті часткового протеолізу від N-кінця молекули пепсиногену відщеплюються 42 амінокислотні залишки, які містять майже всі позитивно заряджені амінокислоти, наявні в пепсиногені. Таким чином, в активному пепсині переважають негативно заряджені амінокислоти, які беруть участь у конформаційних перебудовах молекули і формуванні активного центру. Активні молекули пепсину, що утворилися під дією НСl, швидко активують інші молекули пепсиногену (аутокаталіз). Пепсин в першу чергу гідролізує пептидні зв'язки в білках, утворені ароматичними амінокислотами (фенілаланін, триптофан, тирозин) та дещо повільніше – утворені лейцином та дикарбоновими амінокислотами. Пепсин – ендопептидаза, тому в результаті його дії у шлунку утворюються короткі пептиди, але не вільні амінокислоти.
Перетравлення білків у кишечнику .
Шлунковий вміст (хімус) у процесі перетравлення надходить у дванадцятипалу кишку. Низьке значеннярН хімусу викликає у кишечнику виділення білкового гормону секретину, що надходить у кров. Цей гормон стимулює виділення з підшлункової залози в тонкий кишечник панкреатичного соку, що містить НСО 3 - , що призводить до нейтралізації НСl шлункового соку та інгібування пепсину. В результаті рН різко зростає від 1,5-2,0 до 7,0. Надходження пептидів у тонкий кишечник викликає секрецію іншого білкового гормону – холецистокініну, який стимулює виділення панкреатичних ферментів з оптимумом рН 7,5-8,0. Під дією ферментів підшлункової залози та клітин кишечника завершується перетравлення білків.
Активація панкреатичних ферментів У підшлунковій залозі синтезуються проферменти ряду протеаз: трипсиноген, хімотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А та В. У кишечнику вони шляхом часткового протеолізу перетворюються на активні ферменти трипсин, хімотрипсин, еластазу та карбоксипептидази А та В.
Активація трипсиногену відбувається під дією ферменту епітелію кишківника ентеропептидази. Цей фермент відщеплює з N-кінця молекули трипсиногену гексапептид Вал-(Асп)4-Ліз. Зміна конформації частини поліпептидного ланцюга, що залишилася, призводить до формування активного центру, і утворюється активний трипсин. Послідовність Вал-(Асп) 4 -Ліз властива більшості відомих трипсиногенів різних організмів - від риб до людини.
Трипсин, що утворився активує хімотрипсиноген , з якого виходить кілька активних ферментів (рис. 9-3). Хімотрипсиноген складається з одного поліпептидного ланцюга, що містить 245 амінокислотних залишків та п'яти дисульфідних містків. Під дією трипсину розщеплюється пептидний зв'язок між 15-ю та 16-ю амінокислотами, внаслідок чого утворюється активний π-хімотрипсин. Потім під дією π-хімотрипсину відщеплюється дипептид сер(14)-арг(15), що призводить до утворення δ-хімотрипсину. Відщеплення дипептиду тре(147)-арг(148) завершує утворення стабільної форми активного ферменту - α-хімотрипсину, який складається з трьох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних дисульфідними містками. Інші проферменти панкреатичних протеаз (проеластазу та прокарбоксипептидази А та В) також активуються трипсином шляхом часткового протеолізу. В результаті утворюються активні ферменти - еластаза та карбокси-пептидази А та В.
Специфіка дії протеаз . Трипсин переважно гідролізує пептидні зв'язки, утворені карбоксильними групами аргініну та лізину. Хімотрипсини найбільш активні щодо пептидних зв'язків, утворених карбоксильними групами ароматичних амінокислот (Фен, Тир, Три). Карбоксипептидази А і В - цинкові ферменти, що відщеплюють С-кінцеві залишки амінокислот. Причому карбоксипептидаза А відщеплює переважно амінокислоти, що містять ароматичні або гідрофобні радикали, а карбоксипептидаза - залишки аргініну і лізину. Останній етап перетравлення – гідроліз невеликих пептидів, що відбувається під дією ферментів амінопептидаз та дипептидаз, які синтезуються клітинами тонкого кишечника в активній формі.
В результаті послідовної дії всіх травних протеаз більшість харчових білків розщеплюється до вільних амінокислот.
Екзопептидази (екзопротеїнази) -ферменти, що гідролізують білки, відщеплюючи амінокислоти від кінця пептиду: карбоксипептидази - від C-кінця, амінопептидази - від N-кінця, дипептидази розщеплюють дипептиди. Екзопептидази синтезуються в клітинах тонкого кишечника (амінопептидази, дипептидази) та в підшлунковій залозі (карбоксипептидаза). Функціонують ці ферменти внутрішньоклітинно в кишковому епітелії, в невеликій кількості, в просвіті кишечника.
Ендопептидази (ендопротеїнази) -протеолітичні ферменти (пепсин, трипсин, хімотрипсин), що розщеплюють пептидні зв'язки внутрішньопептидного ланцюга. З найбільшою швидкістю ними гідролізуються зв'язки, утворені певними амінокислотами. Ендопептидази синтезуються у виглядіпроферментів, що активуються потім за допомогою виборчогопротеолізу. Таким чином, клітини, що секретують ці ферменти, захищають власні білки від руйнування. Від дії ферментів клітинну мембрану клітин тварин захищає також поверхневий шар олігосахаридів-глікокалікс, а в кишечнику і шлунку – шар слизу.

Орендний блок

У харчових продуктахвміст вільних амінокислот дуже мало. Переважна їх кількість входить до складу білків, які гідролізуються в шлунково-кишковому тракті під дією ферментів протеаз (пептидщцролаз). Субстратна специфічність цих ферментів полягає в тому, що кожен із них з найбільшою швидкістю розщеплює пептидні зв'язки, утворені певними амінокислотами. Протеази, що гідролізують пептидні зв'язки всередині білкової молекули, відносять до групи ендопептидаз. Ферменти, що належать до групи екзопептидаз, гідролізують пептидний зв'язок, утворений кінцевими амінокислотами. Під дією всіх протеаз ШКТ білки їжі розпадаються на окремі амінокислоти, які потім надходять у клітини тканин.

Перетравлення білків у шлунку

Шлунковий сік – продукт кількох типів клітин. Обкладальні (парієтальні) клітини стінок шлунка утворюють соляну кислоту, головні клітини секретують пепсиноген. Додаткові та інші клітини епітелію шлунка виділяють слиз, що містить муцин. Парієтальні клітини секретують у порожнину шлунка також глікопротеїн, який називають "внутрішнім фактором" (фактором Касла). Цей білок пов'язує "зовнішній фактор" - вітамін В12, запобігає його руйнуванню та сприяє всмоктуванню.

Освіта та роль соляної кислоти. Основна функція травлення шлунка полягає в тому, що в ньому починається перетравлення білка. Істотну роль цьому процесі грає соляна кислота. Білки, що надходять у шлунок, стимулюють виділення гістаміну та групи білкових гормонів-гастринів, які, у свою чергу, викликають секрецію НСI та проферменту – пепсиногену. Джерелом Н+ є Н2СО3, яка утворюється в обкладальних клітинах шлунка із СО2, що дифузує з крові, та Н2О під дією ферменту карбоангідрази (карбонатдегідра-тази):

Н2О + СО2 → Н2СО3 → НСО3 + H+

Дисоціація Н2СО3 призводить до утворення бікарбонату, який за участю спеціальних білків виділяється в плазму в обмін на С1-, та іонів Н+, які надходять у просвіт шлунка шляхом активного транспорту, що каталізується мембранною Н+/К+-АТФ-азою. При цьому концентрація протонів у просвіті шлунка збільшується у 106 разів. Іони Сl- надходять у просвіт шлунка через хлоридний канал. Концентрація НСl у шлунковому соку може досягати 0,16 М, рахунок чого значення рН знижується до 1,0-2,0. Прийом білкової їжі часто супроводжується виділенням лужної сечі за рахунок секреції великої кількостібікарбонату у процесі утворення НСl. Під дією НСl відбувається денатурація білків їжі, що не зазнали термічної обробки, що збільшує доступність пептидних зв'язків протеаз. НСl має бактерицидну дію і перешкоджає попаданню патогенних бактерій у кишечник. Крім того, соляна кислота активує пепсиноген та створює оптимум рН для дії пепсину.

Механізм активації пепсину. Під дією гастринів у головних клітинах шлункових залоз стимулюються синтез та секреція пепсиногену – неактивної форми пепсину. Пепсиноген – білок, що складається з одного поліпептидного ланцюга з молекулярною масою 40 кД. Під дією НСl він перетворюється на активний пепсин (молекулярна маса 32,7 кД) з оптимумом рН 1,0-2,5. У процесі активації в результаті часткового протеолізу від N-кінця молекули пепсиногену відщеплюються 42 амінокислотні залишки, які містять майже всі позитивно заряджені амінокислоти, наявні в пепсиногені. Таким чином, в активному пепсині переважають негативно заряджені амінокислоти, які беруть участь у конформаційних перебудовах молекули і формуванні активного центру. Активні молекули пепсину, що утворилися під дією НСl, швидко активують інші молекули пепсиногену (аутокаталіз). Пепсин в першу чергу гідролізує пептидні зв'язки в білках, утворені ароматичними амінокислотами (фенілаланін, триптофан, тирозин) та дещо повільніше – утворені лейцином та дикарбоновими амінокислотами. Пепсин – ендопептидаза, тому в результаті його дії у шлунку утворюються короткі пептиди, але не вільні амінокислоти.

Перетравлення білків у кишечнику.

Шлунковий вміст (хімус) у процесі перетравлення надходить у дванадцятипалу кишку. Низьке значення рН хімусу викликає у кишечнику виділення білкового гормону секретину, що надходить у кров. Цей гормон стимулює виділення з підшлункової залози в тонкий кишечник панкреатичного соку, що містить НСО3-, що призводить до нейтралізації НСl шлункового соку та інгібування пепсину. В результаті рН різко зростає від 1,5-2,0 до 7,0. Надходження пептидів у тонкий кишечник викликає секрецію іншого білкового гормону – холецистокініну, який стимулює виділення панкреатичних ферментів з оптимумом рН 7,5-8,0. Під дією ферментів підшлункової залози та клітин кишечника завершується перетравлення білків.

Активація панкреатичних ферментів У підшлунковій залозі синтезуються проферменти ряду протеаз: трипсиноген, хімотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А та В. У кишечнику вони шляхом часткового протеолізу перетворюються на активні ферменти трипсин, хімотрипсин, еластазу та карб.

Трипсин, що утворився, активує хімотрипсиноген, з якого виходить кілька активних ферментів (рис. 9-3). Хімотрипсиноген складається з одного поліпептидного ланцюга, що містить 245 амінокислотних залишків та п'яти дисульфідних містків. Під дією трипсину розщеплюється пептидний зв'язок між 15-ю та 16-ю амінокислотами, внаслідок чого утворюється активний π-хімотрипсин. Потім під дією π-хімотрипсину відщеплюється дипептид сер(14)-арг(15), що призводить до утворення δ-хімотрипсину. Відщеплення дипептиду тре(147)-арг(148) завершує утворення стабільної форми активного ферменту - α-хімотрипсину, який складається з трьох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних дисульфідними містками. Інші проферменти панкреатичних протеаз (проеластазу та прокарбоксипептидази А та В) також активуються трипсином шляхом часткового протеолізу. В результаті утворюються активні ферменти - еластаза та карбокси-пептидази А та В.

Специфіка дії протеаз. Трипсин переважно гідролізує пептидні зв'язки, утворені карбоксильними групами аргініну та лізину. Хімотрипсини найбільш активні щодо пептидних зв'язків, утворених карбоксильними групами ароматичних амінокислот (Фен, Тир, Три). Карбоксипептидази А і В - цинкові ферменти, що відщеплюють С-кінцеві залишки амінокислот. Причому карбоксипептидаза А відщеплює переважно амінокислоти, що містять ароматичні або гідрофобні радикали, а карбоксипептидаза - залишки аргініну і лізину. Останній етап перетравлення – гідроліз невеликих пептидів, що відбувається під дією ферментів амінопептидаз та дипептидаз, які синтезуються клітинами тонкого кишечника в активній формі.

Амінопептидази послідовно відщеплюють N-кінцеві амінокислоти пептидного ланцюга. Найбільш відома лейцинамінопептидаза - Zn2+- або Мn2+-містить фермент, незважаючи на назву, що володіє широкою специфічністю по відношенню до N-кінцевих амінокислот.
Дипептидази розщеплюють дипептиди на амінокислоти, але не діють трипептиди.

Екзопептидази (екзопротеїнази) - ферменти, що гідролізують білки, відщеплюючи амінокислоти від кінця пептиду: карбоксипептидази від C-кінця, амінопептидази від N-кінця, дипептидази розщеплюють дипептиди. Екзопептидази синтезуються в клітинах тонкого кишечника (амінопептидази, дипептидази) та у підшлунковій залозі (карбоксипептидаза). Функціонують ці ферменти внутрішньоклітинно у кишковому епітелії та, у невеликій кількості, у просвіті кишечника.

Ендопептидази (ендопротеїнази) - протеолітичні ферменти (пепсин, трипсин, хімотрипсин), що розщеплюють пептидні зв'язки всередині пептидного ланцюга. З найбільшою швидкістю гідролізуються ними зв'язки, утворені певними амінокислотами. Ендопептидази синтезуються у вигляді проферментів, які потім активуються за допомогою виборчого протеолізу. Таким чином, клітини, що секретують ці ферменти, захищають власні білки від руйнування. Від дії ферментів клітинну мембрануклітин тварин захищає також поверхневий шар олігосахаридів – глікоколікс, а в кишечнику та шлунку – шар слизу.

У нас найбільша інформаційна база в рунеті, тому Ви завжди можете знайти походите запити

Ця тема належить розділу:

Біологічна хімія

Обмін речовин у організмі людини. Білки, амінокислоти, жири. Катаболізм та анаболізм. Біохімічні процеси. Предмет біологічної хімії. Питання на іспит та відповіді.

До цього матеріалу відносяться розділи:

Предмет та завдання біологічної хімії. Обмін речовин та енергії, ієрархічна структурна організація та самовідтворення як найважливіші ознаки живої матерії

Багатомолекулярні системи (метаболічні ланцюги, мембранні процеси, системи синтезу біополімерів, молекулярні регуляторні системи) як основні об'єкти біохімічного дослідження

рівні структурної організації живого. Біохімія як молекулярний рівень вивчення явищ життя. Біохімія та медицина (медична біохімія)

Основні розділи та напрямки в біохімії: біоорганічна хімія, динамічна та функціональна біохімія, молекулярна біологія

Історія вивчення білків. Уявлення про білки як найважливіший клас органічних речовин та структурно-функціональний компонент організму людини

Амінокислоти, що входять до складу білків, їх будова та властивості. Пептидна зв'язок. Первинна структура білків

Залежність біологічних властивостей білків від первинної структури. Видова специфічність первинної структури білків (інсуліни різних тварин)

Конформація пептидних ланцюгів у білках (вторинна та третинна структури). Слабкі внутрішньомолекулярні взаємодії в пептидному ланцюзі; дисульфідні зв'язки

Основи функціонування білків. Активний центр білків та її специфічне взаємодію Космосу з лігандом як основа біологічної функції всіх білків. Комплементарність взаємодії молекул білка із лігандом. Оборотність зв'язування

Доменна структура та її роль у функціонуванні білків. Отрути та ліки як інгібітори білків

Четвертична структура білків. Особливості будови та функціонування олігомерних білків на прикладі гемовмісного білка - гемоглобіну

Лабільність просторової структури білків та його денатурація. Чинники, що викликають денатурацію

Шаперони - клас білків, що захищає інші білки від денатурації в умовах клітини та полегшує формування їх нативної конформації.

Різноманітність білків. Глобулярні та фібрилярні білки, прості та складні. Класифікація білків за їх біологічними функціями та за сімействами: (серинові протеази, імуноглобуліни)

Імуноглобуліни, особливості будови, вибірковість взаємодії з антигеном. Різноманітність антигензв'язуючих ділянок Н-і L-ланцюгів. Класи імуноглобулінів, особливості будови та функціонування

Фізико-хімічні властивості білків. Молекулярна вага, розміри та форма, розчинність, іонізація, гідратація

Методи виділення індивідуальних білків: осадження солями та органічними розчинниками, гель-фільтрація, електрофорез, іонообмінна та афінна хроматографія

Методи кількісного виміру білків. Індивідуальні особливості білкового складу органів. Зміни білкового складу органів при онтогенезі та хворобах.

Історія відкриття та вивчення ферментів. Особливості ферментативного каталізу. Специфіка дії ферментів. Залежність швидкості ферментативних реакцій від температури, рН, концентрації ферменту та субстрату.

Класифікація та номенклатура ферментів. Ізоферменти. Одиниці виміру активності та кількості ферментів.

Кофактори ферментів: іони металів та коферменти. Коферментні функції вітамінів (на прикладі вітамінів В6, РР, В2)

Інгібітори ферментів. Оборотне і необоротне інгібування. Конкурентне інгібування. Лікарські препарати як інгібітори ферментів.

Регуляція дії ферментів: алостеричні інгібітори та активатори. Каталітичний та регуляторний центри. Четвертична структура алостеричних ферментів та кооперативні зміни конформації протомерів ферменту.

Регуляція активності ферментів шляхом фосфорилювання та дефосфорилювання. Участь ферментів у проведенні гормонального сигналу

Відмінності ферментного складу органів та тканин. Органоспецифічні ферменти. Зміна ферментів у процесі розвитку

Зміна активності ферментів за хвороб. Спадкові ензімопатії. Походження ферментів крові та значення їх визначення при хворобах

Застосування ферментів на лікування хвороб. Застосування ферментів як аналітичних реагентів при лабораторній діагностиці (визначення глюкози, етанолу, сечової кислоти тощо). Іммобілізовані ферменти

Обмін речовин: харчування, метаболізм та виділення продуктів метаболізму. Органічні та мінеральні компоненти їжі. Основні та мінорні компоненти

Основні харчові речовини: вуглеводи, жири, білки, добова потреба, травлення; часткова взаємозамінність під час харчування

Незамінні компоненти основних харчових речовин. Незамінні амінокислоти; харчова цінність різних харчових білків. Лінолева кислота - незамінна жирна кислота

Історія відкриття та вивчення вітамінів. Класифікація вітамінів. Опції вітамінів.

Аліментарні та вторинні авітамінози та гіповітамінози. Гіпервітаміноз. Приклади

Мінеральні речовини їжі. Регіональні патології, пов'язані з недостатністю мікроелементів у їжі та воді.

Поняття про метаболізм та метаболічні шляхи. Ферменти та метаболізм. Концепція регуляції метаболізму. Основні кінцеві продукти метаболізму у людини

Дослідження на цілих організмах, органах, зрізах тканин, гомогенатах, субклітинних структурах та на молекулярному рівні

Ендергонічні та екзергонічні реакції в живій клітині. Макроергічні сполуки. приклади.

Окисне фосфорилювання, коефіцієнт Р/О. Будова мітохондрій та структурна організація дихального ланцюга. Трансмембранний електрохімічний потенціал

Регулювання ланцюга перенесення електронів (дихальний контроль). Роз'єднання тканинного дихання та окисного фосфорилювання. Терморегуляторна функція тканинного дихання

Порушення енергетичного обміну: гіпоенергетичні стани як наслідок гіпоксії, гіпо-, авітамінозів та інших причин. Вікова характеристика енергетичного забезпечення організму поживними речовинами

Утворення токсичних форм кисню, механізм їх шкідливого на клітини. Механізми усунення токсичних форм кисню

Катаболізм основних харчових речовин – вуглеводів, жирів, білків. Поняття про специфічні шляхи катаболізму та загальні шляхи катаболізму

Окислювальне декарбоксилювання піровиноградної кислоти. Послідовність реакцій. Будова піруватдекарбоксилазного комплексу

Цикл лимонної кислоти: послідовність реакцій та характеристика ферментів. Зв'язок між загальними шляхами катаболізму та ланцюгом перенесення електронів та протонів

Механізми регулювання цитратного циклу. Анаболічні функції циклу лимонної кислоти Реакції, що поповнюють цитратний цикл

Основні вуглеводи тварин, їх вміст у тканинах, біологічна роль. Основні вуглеводи їжі. Перетравлення вуглеводів

Аеробний розпад - основний шлях катаболізму глюкози у людини та інших аеробних організмів. Послідовність реакцій до утворення пірувату (аеробний гліколіз)

Поширення та фізіологічне значення аеробного розпаду глюкози. Використання глюкози для синтезу жирів у печінці та жировій тканині.

Анаеробний розпад глюкози (анаеробний гліколіз). Гліколітична оксиредукція, піруват як акцептор водню. Субстратне фосфорилювання. Поширення та фізіологічне значення цього шляху розпаду глюкози

Біосинтез глюкози (глюконеогенез) з амінокислот, гліцерину та молочної кислоти. Взаємозв'язок гліколізу в м'язах та глюконеогенезу в печінці (цикл Корі)

Уявлення про пентозофосфатний шлях перетворень глюкози. Окисні реакції (до стадії рибулозо-5-фосфату). Поширення та сумарні результати цього шляху (освіта пентоз, НАДФН та енергетика)

Властивості та поширення глікогену як резервного полісахариду. Біосинтез глікогену. Мобілізація глікогену

Особливості обміну глюкози в різних органах та клітинах: еритроцити, мозок, м'язи, жирова тканина, печінка.

Уявлення про будову та функції вуглеводної частини гліколіпідів та глікопротеїнів. Сиалові кислоти

Спадкові порушення обміну моносахаридів та дисахаридів: галактоземія, непереносимість фруктози та дисахаридів. Глікогенози та аглікогенози

Найважливіші ліпіди тканин людини. Резервні ліпіди (жири) та ліпіди мембран (складні ліпіди). Жирні кислоти ліпідів тканин людини.

Незамінні фактори харчування ліпідної природи. Есенційні жирні кислоти: ω-3- і ω-6-кислоти як попередники синтезу ейкозаноїдів.

Біосинтез жирних кислот, регуляція метаболізму жирних кислот

Хімізм реакцій β-окислення жирних кислот, енергетичний результат

Харчові жири та їх перетравлення. Всмоктування продуктів перетравлення. Порушення перетравлення та всмоктування. Ресинтез триацилгліцеринів у стінці кишечника

Утворення хіломікронів та транспорт жирів. Роль апопротеїнів у складі хіломікронів. Ліпопротеїнліпаза

Біосинтез жирів у печінці з вуглеводів. Структура та склад транспортних ліпопротеїнів крові

Депонування та мобілізація жирів у жировій тканині. Регуляція синтезу та мобілізації жирів. Роль інсуліну, глюкагону та адреналіну

Основні фосфоліпіди та гліколіпіди тканин людини (гліцерофосфоліпіди, сфінгофосфоліпіди, глікогліцероліпіди, глікосфіголіпіди). Уявлення про біосинтез та катаболізм цих сполук.

Порушення обміну нейтрального жиру (ожиріння), фосфоліпідів та гліколіпідів. Сфінголіпідози

Будова та біологічні функції ейкозаноїдів. Біосинтез простагландинів та лейкотрієнів

Холестерин як попередник інших стероїдів. Уявлення про біосинтез холестерину. Написати перебіг реакцій до утворення мевалонової кислоти. Роль гідроксиметилглутарил-КоА-редуктази

Синтез жовчних кислот із холестерину. Кон'югація жовчних кислот, первинні та вторинні жовчні кислоти. Виведення жовчних кислот та холестерину з організму.

ЛПНГ і ЛПВЩ - транспортні форми холестерину в крові, роль в обміні холестерину. Гіперхолестеринемія. Біохімічні засади розвитку атеросклерозу.

Механізм виникнення жовчнокам'яної хвороби (холестеринове каміння). Застосування хенодезокеіхолевої кислоти для лікування жовчнокам'яної хвороби.

Перетравлення білків. Протеїнази – пепсин, трипсин, хімотрипсин; проферменти протеїназ та механізми їх перетворення на ферменти. Субстратна специфічність протеїназ. Екзопептидази та ендопептидази.

Діагностичне значення біохімічного аналізу шлункового та дуоденального соку. Дати стислу характеристику складу цих соків.

Протеїнази підшлункової залози та панкреатити. Застосування інгібіторів протеїназ для лікування панкреатитів.

Трансамінування: амінотрансферази; коферментна функція вітаміну В6. Специфіка амінотрансфераз

Амінокислоти, що беруть участь у трансамінуванні; Особлива роль глутамінової кислоти. Біологічне значення реакцій трансамінування. Визначення трансаміназ у сироватці крові при інфаркті міокарда та хворобах печінки.

Окисне дезамінування амінокислот; глутаматдегідрогеназу. Непряме дезамінування амінокислот. Біологічне значення.

Глутаміназ нирок; утворення та виведення солей амонію. Активація глутамінази нирок при ацидозі

Біосинтез сечовини. Зв'язок орнітінового циклу з ЦТК. Походження атомів азоту сечовини. Порушення синтезу та виведення сечовини. Гіпераммонемії

Обмін безазотистого залишку амінокислот. Глікогенні та кетогенні амінокислоти. Синтез глюкози із амінокислот. Синтез амінокислот із глюкози

Трансметилювання. Метіонін та S-аденозилметіонін. Синтез креатину, адреналіну та фосфатидилхолінів

Метилювання ДНК. Уявлення про метилювання чужорідних та лікарських сполук

Антивітаміни фолієвої кислоти. Механізм дії сульфаніламідних препаратів.

Обмін фенілаланіну та тирозину. Фенілкетонурія; біохімічний дефект, прояв хвороби, методи попередження, діагностика та лікування.

Алкаптонурія та альбінізм: біохімічні дефекти, при яких вони розвиваються. Порушення синтезу дофаміну, паркінсонізм

Декарбоксилювання амінокислот. Структура біогенних амінів (гістамін, серотонін, γ-аміномасляна кислота, катехоламіни). Функції біогенних амінів

Дезамінування та гідроксилювання біогенних амінів (як реакції знешкодження цих сполук)

Нуклеїнові кислоти, хімічний склад, будова. Первинна структура ДНК та РНК, зв'язки, що формують первинну структуру

Вторинна та третинна структура ДНК. Денатурація, ренативація ДНК. Гібридизація, видові відмінності первинної структури ДНК

РНК, хімічний склад, рівні структурної організації. Типи РНК, функції. Будова рибосоми.

Будова хроматину та хромосоми

Розпад нуклеїнових кислот. Нуклеази травного тракту та тканин. Розпад пуринових нуклеотидів.

Уявлення про біосинтез пуринових нуклеотидів; початкові стадії біосинтезу (від рибозо-5-фосфату до 5-фосфорибозиламіну)

Інозінова кислота як попередник аденілової та гуанілової кислот.

Уявлення про розпад та біосинтез піримідинових нуклеотидів

Порушення обміну нуклеотидів. Подагра; застосування алопуринолу для лікування подагри. Ксантинурія. Оротацидурія

Біосинтез дезоксирибонуклеотидів. Застосування інгібіторів синтезу дезоксирибонуклеотидів для лікування злоякісних пухлин

Синтез ДНК та фази клітинного поділу. Роль циклінів та циклінзалежних протеїназ у просуванні клітини за клітинним циклом

Пошкодження та репарація ДНК. Ферменти ДНК-репаруючого комплексу

Біосинтез РНК. РНК полімерази. Поняття про мозаїчну структуру генів, первинний транскрипт, посттранскрипційний процесинг

Біологічний код, поняття, властивості коду, колінеарність, сигнали термінації.

Роль транспортних РНК у біосинтезі білків. Біосинтез аміноацил-т-РНК. Субстратна специфічність аміноацил-т-РНК-синтетаз.

Послідовність подій на рибосомі при збиранні поліпептидного ланцюга. Функціонування полірибосом. Посттрансляційний процесинг білків

Адаптивна регуляція генів у про- та еукаріотів. Теорія оперону. Функціонування оперонів

Поняття про клітинне диференціювання. Зміна білкового складу клітин при диференціюванні (на прикладі білкового складу поліпептидних ланцюгів гемоглобіну)

Молекулярні механізми генетичної мінливості. Молекулярні мутації: типи, частота, значення

Генетична гетерогенність. Поліморфізм білків у популяції людини (варіанти гемоглобіну, глікозилтрансферази, групоспецифічних речовин та ін.)

Біохімічні основи виникнення та прояви спадкових хвороб (різноманітність, поширення)

Основні системи міжклітинної комунікації: ендокринне, паракринне, аутокринне регулювання

Роль гормонів у системі регуляції метаболізму. Клітини-мішені та клітинні рецептори гормонів

Механізми передачі гормональних сигналів у клітини

Класифікація гормонів з хімічної будови та біологічних функцій

Будова, синтез та метаболізм йодтиронінів. Вплив обмін речовин. Зміна метаболізму при гіпо- та гіпертиреозі. Причини та прояв ендемічного зоба

Регуляція енергетичного метаболізму, роль інсуліну та контрінсулярних гормонів у забезпеченні гомеостазу.

Зміни метаболізму при цукровому діабеті. Патогенез основних симптомів цукрового діабету

Патогенез пізніх ускладнень цукрового діабету (макро- та мікроангіопатії, нефропатія, ретинопатія, катаракта). Діабетична кома

Регулювання водно-сольового обміну. Будова та функції альдостерону та вазопресину

Система ренін-ангіотензин-альдостерон. Біохімічні механізми виникнення ниркової гіпертонії, набряків, дегідратації.

Токсичність кисню: утворення активних форм кисню (супероксид аніон, перекис водню, гідроксильний радикал)

Пошкодження мембран внаслідок перекисного окислення ліпідів. Механізми захисту від токсичної дії кисню: неферментативні (вітаміни Е, С, глутатіон та ін.) та ферментативні (супероксиддисмутаза, каталаза, глутатіонпероксидаза)

Біотрансформація лікарських речовин. Вплив ліків на ферменти, що беруть участь у знешкодженні ксенобіотиків

Основи хімічного канцерогенезу. Уявлення про деякі хімічні канцерогени: поліциклічні ароматичні вуглеводні, ароматичні аміни, діоксиди, мітоксини, нітрозаміни

Особливості розвитку, будови та метаболізму еритроцитів

Транспорт кисню та діоксиду вуглецю кров'ю. Гемоглобін плода (HbF) та його фізіологічне значення

Поліморфні форми гемоглобінів людини. Гемоглобінопатія. Анемічні гіпоксії

Біосинтез гему та його регуляція. Порушення синтезу теми. Порфирії

Розпад гему. Знешкодження білірубіну. Порушення обміну білірубіну жовтяниці: гемолітична, обтураційна, печінково-клітинна. Жовтяниця новонароджених

Діагностичне значення визначення білірубіну та інших жовчних пігментів у крові та сечі

Обмін заліза: всмоктування, кров'ю, депонування. Порушення обміну заліза: залізодефіцитна анемія, гемохроматоз

Основні білкові фракції плазми та їх функції. Значення визначення для діагностики захворювань. Ензімодіагностика

Згортання крові. Етапи утворення фібринового згустку. Внутрішній та зовнішній шляхи згортання та їх компоненти

Принципи освіти та послідовність фукціонування ферментних комплексів прокоагулянтного шляху. Роль вітаміну К у згортанні крові

Основні механізми фібринолізу. Активатори плазміногену як тромболітичні засоби. Засновані антикоагулянти крові: антитромбін III, макроглобулін, антиконвертин. Гемофілія.

Клінічне значення біохімічного аналізу крові

Основні мембрани клітини та їх функції. Загальні властивості мембран: рідинність, поперечна асиметрія, вибіркова проникність

Ліпідний склад мембран (фосфоліпіди, гліколіпіди, холестерин). Роль ліпідів у формуванні ліпідного бішару

Білки мембран – інтегральні, поверхневі, «заякорені». Значення посттрансляційних модифікацій у освіті функціональних мембранних білків

Механізми перенесення речовин через мембрани: проста дифузія, первинно-активний транспорт (Nа+-К+-АТФаза, Са2+-АТФаза), пасивний симпорт та антипорт, вторинно-активний транспорт

Трансмембранна передача сигналу. Участь мембран в активації внутрішньоклітинних регуляторних систем - аденілатциклазної та інозитолфосфатної у передачі гормонального сигналу

Колаген: особливості амінокислотного складу, первинної та просторової структури. Роль аскорбінової кислоти у гідоксилуванні проліну та лізину

Особливості біосинтезу та дозрівання колагену. Прояви недостатності вітаміну С

Особливості будови та функції еластину

Глікозаміноглікани та протеоглікани. Будова та функції. Роль гіалуронової кислоти в організації міжклітинного матриксу

Адгезивні білки міжклітинного матриксу: фібронектин та ламінін, їх будова та функції. Роль цих білків у міжклітинних взаємодіях та розвитку пухлин

Структурна організація міжклітинного матриксу. Зміни сполучної тканини при старінні, колагенозах. Роль колагенази при загоєнні ран. Оксипролінурія

Найважливіші білки міофібрил: міозин, актин, актоміозин, тропоміозин, тропонін, актінін. Молекулярна структура міофібрил

Біохімічні механізми м'язового скорочення та розслаблення. Роль градієнта одновалентних іонів та іонів кальцію в регуляції м'язового скорочення та розслаблення

Саркоплазматичні білки: міоглобін, його будова та функції. Екстрактивні речовини м'язів

Особливості енергетичного обміну у м'язах. Креатинфосфат

Біохімічні зміни при м'язових дистрофіях та денервації м'язів. Креатинурія

Хімічний склад нервової тканини. Мієлінові мембрани: особливості складу та структури

Енергетичний обмін у нервовій тканині. Значення аеробного розпаду глюкози

Біохімія виникнення та проведення нервового імпульсу. Молекулярні механізми синаптичної передачі

Медіатори: ацетилхолін, катехоламіни, серотонін, γ-аміномасляна кислота, глутамінова кислота, гліцин, гістамін

Енерго- та ресурсозбереження

Геліоколектори Розрахунок геліоколектора Визначення площі сонячних колекторів. Головною перевагою сонячних колекторів є те, що вироблена ними теплова енергіябезкоштовна.

Історія XVII-XIX століття

Фізична культура, спорт та оздоровлення

Фізичне виховання в оздоровчому таборі має специфічні особливості, зумовлені порівняно коротким періодом перебуванням у таборі, різноманітністю контингенту дітей за віком, станом здоров'я, рівнем фізичного розвиткута фізичної підготовленості.

Маркетинг промислового підприємства

Суть та функції маркетингу промислового підприємства. Товари промислової продукції ТПП. Маркетингові дослідження на ринку товарів промислової продукції ТПП. Ціноутворення на нову продукцію.

Воєнна стратегія Богдана Хмельницького

Визволена війна українського народу середини 17 ст. сформувала в Україні цілу когорту талантливих воєначальників Богдан Хмельницький мав воєнно-стратегічну мету, що включала такі основні напрямки. Битва під Пилявцями. Військова кампанія.

Ферментні препарати

Застосування ферментів із лікувальною метою називають ензимотерапією. У клінічній практиці найбільшого поширення набули ферменти тваринного походження, які утворюються під впливом генів. Вже виявлено понад 2000 ферментів (ензимів), що виробляються тваринною клітиною, які регулюють основні життєві процеси клітин (синтез та руйнування речовин, їх перетворення, внутрішньоклітинне дихання, обмін енергії).

Ферменти – це білкові речовини з молекулярною масою від 21000 і вище.

Їхня активність залежить від хімічної будови. Використання ферментів як фармакологічних засобів може викликати алергічні реакції при першому введенні або повторних введеннях (між 7-м і 14-м днем після надходження препарату в організм), коли в організмі накопичуються антитіла. Тому клінічне застосування ферментних препаратів має здійснюватися з урахуванням особливостей реактивності дитячого організму, парентерально не призначати більше 7 днів.

У педіатричній практиці препарати ферментів застосовуються досить широко при гнійно-некротичних процесах, колагенозах, захворюваннях бронхолегеневої системи, недостатню функцію травних залоз та інших захворюваннях.

Так, окремі ферментні препарати призначаються з метою розрідження в'язкого мокротиння і слизу, розчинення гною та омертвілих тканин (трипсин, хімотрипсин, хімопсин, террилітин, рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза), руйнування тромбів (фібринолізії, соцрозмноження, гіалуронідаза, колагеназа, лідаза та ін), при недостатності ферментативної функції травного тракту (пепсин, панкреатин та ін).

Для підвищення активності багатьох ферментних препаратів одночасно з ними призначаються коферменти (кофактори): вітаміни, кокарбоксилаза, катіони металів та інші. Нижче дається характеристика ферментів, які отримали найбільш широке застосування у педіатрії.

22.Кошти, що стимулюють процеси регенерації. Класифікація. Поняття про основні групи засобів: вітаміни (В-12, В-6, В-1, С, А, U та ін.), Анаболічні засоби (стероїдні та нестероїдні засоби - рибоксин, калію оротат, натрію нуклеїнат, метилурацил та ін. ), біогенні стимулятори (алое, ФІБС та ін), імуноміодулятори (левамізол, тималін, тактивін та ін), неспецифічні стимулятори рослинного та тваринного походження (олія обліпихи, олія шипшини, каротолін, прополіс, солкосеріл, церебролізин). Застосування у стоматології.

Внаслідок захворювань, травм, несприятливих впливів довкілля, надмірних фізичних та розумових навантажень можуть виникати ушкодження клітин, порушення їх живлення (трофіки) та дефіцит енергії, необхідної для біосинтетичних процесів. Все це призводить до порушення функції або загибелі клітин і тканин, що складаються з них.

У процесі життєдіяльності організму відбувається постійна регенерація (відновлення, відродження) клітин, які відслужили свій термін або пошкоджені внаслідок захворювання, травми, надмірного навантаження тощо. Фізіологічна регенерація – природний процес заміни короткоживучих клітин (клітини крові, шкірних покривів, слизових оболонок), що стимулюється внутрішніми механізмами. Будівельним матеріаломдля цього процесу є складові елементи їжі.

В багатьох випадках фізіологічна регенераціяне забезпечує відновлення вихідних структур та функцій органів і систем, і виникає необхідність вдаватися до штучного стимулювання регенерації. Регенерацію, спрямовану на відновлення ділянок органів або тканин, що загинули внаслідок будь-якого патологічного процесу, називають репаративною. Репаративна регенерація включає комплекс заходів щодо усунення ушкоджуючого агента, нежиттєздатних тканин, факторів, що гальмують регенерацію (стрес, запалення, інфекція, порушення кровопостачання тощо). До комплексу цих заходів включають також стимулювання білкового синтезу та активацію захисних механізмів, що забезпечують функціонування організму як єдиного цілого

Для стимулювання регенерації застосовують лікарські засобирізного механізму дії, що прискорюють відновлювальні процеси в організмі. Ці засоби активують обмін речовин та імунну систему організму, стимулюють синтез білка, покращують засвоєння кисню клітинами та тканинами, надають тонізуючий вплив на функції центральної нервової та ендокринної системи. До них відносяться вітаміни (фолієва кислота, ціанокобаламін, піридоксин, тіамін, аскорбінова кислота, ретинол та інші), анаболічні засоби (інозин, метандієнон, метилурацил, нандролон, натрію, дезоксирибонуклеат, оротова кислота, силаболін), одержувані з рослин, тканин тварин та інших природних джерел, здатні прискорювати чи стимулювати процеси регенерації. Вітаміни, анаболічні засоби, імуномодулятори та їх роль у процесах регенерації розглянуті у відповідних розділах. До біогенних стимуляторів регенерації відносяться препарати алое (сік та екстракт), олія обліпихи, олія шипшини, прополіс, апілак, різні витяжки з тканин тварин, а також продукти, що утворюються у лиманних грязях та торфі.

Місцева, антимікробна дія та застосування концентрованих та слабких кислот (борної, саліцилової та ін.), особливості використання у стоматології. Токсична дія концентрованих кислот, допомога при ньому.

КИСЛОТИ

Дія залежить від сили та концентрації кислоти.

А) слабкі кислоти надають дратівливедія: розширюють судини та збільшують кровопостачання. У медицині використовуються 1-2% розчини та 2-4% мазі саліцилової кислоти, які мають кератопластичну дію => лікування дерматитів у дітей.

Б) У разі збільшення концентрації відзначається поверхнева коагуляція білків => антисептичний ефект=> слабкі кислоти використовуються як антисептики, у тому числі для промивань, полоскань, спринцювання. Найчастіше використовують борну кислоту, але протипоказана в дітей віком до 3-х років, т.к. у маленьких дітей добре всмоктується та викликає серйозне отруєння (зменшення артеріального тиску, ниркова недостатність).

В) сильні кислоти спричиняють коагуляційний некроз- Дегідратація клітин. Некроз щільної консистенції із чіткими межами, не глибокий. Майже не інфікується. У дерматології використовуються НNO3 для усунення папілом.

Г) НCl (хлористоводнева кислота) використовується в гастроентерології при гастриті з недостатньою секреторною активністю.

Д) Лімонтармістить янтарну та лимонну кислоту.

Стимулює енергетичний обмін

Стимулює ОВПроцеси

Збільшує секрецію шлункового соку

Збільшує апетит

Регулює тканинний обмін

Чинить антиалкогольну дію

Застосування:

1) для підвищення неспецифічної реактивності організму вагітних жінок, з метою профілактики ускладнень при гіпоксії та гіпотрофії плода, при невиношування вагітності.

2) для профілактики сп'яніння, зменшення токсичного впливу алкоголю за гострого алкогольного сп'яніння. При хронічному алкоголізмі у комплексній терапії запійних станів

3) на лікування астеновегетативних розладів.

Кислоти та луги- Викликають денатурацію білків мікроорганізмів. Проходять через клітинні оболонки у недисоційованому вигляді, які дисоціація проходить усередині мікробної клітини, де вони викликають денатурацію білкових компонентів.

З'єднання, які дисоціюють у водних розчинах з утворенням катіонів (позитивно заряджені іони водню) та аніонів (негативно заряджені іонні кислотні залишки). За ступенем дисоціації поділяють на сильні – з вираженою дисоціацією (50%, азотна, сірчана, соляна), середні (від 1 до 50%, фосфорна) та слабкі (1%, борна) кислоти.

Антимікробні дії пов'язані зі зміною рН середовища, зневодненням бактеріальних клітин та утворенням альбумінатів. Однак для дезінфекції тваринницьких приміщень використовуються рідко, за винятком молочної та надоцтової кислот, через псування обладнання та дорожнечі.

Місцево кислоти діють на тканини протизапально (за рахунок в'яжучої та антисептичної дії), дратівливо та некротично (залежно від кислоти та концентрації).

При прийомі внутрішньо в низьких концентраціях підвищують активність пепсину, посилюють відділення шлункового та панкреатичного соків, діють протибродильно.

Протиотрути при отруєнні кислотами – слабкі луги.

Кислота борна– Acidum boricum. Безбарвний дрібний кристалічний порошок або лусочки. Розчинна у холодній (1:25) і легко (1:4) – у киплячій воді.

Застосовують зовнішньо як антисептичний засіб у формі розчинів при запаленні слизових оболонок. Призначають також у вигляді присипок (з тальком, саліциловою кислотою, окисом цинку та ін.) та мазей при ураженні шкіри.

Саліцилова кислотазастосовується зовнішньо як антисептичний, відволікаючий, дратівливий, кератопластичний і кератолітичний засіб.

У слабких (до 5%) концентраціях саліцилова кислота діє антисептично, заспокійливо на запальні процеси, посилює епітелізацію (діє кератопластично), зудозаспокійливо. Зазвичай застосовується у слабшій, 1-2% концентрації.

У концентрації понад 5–10% саліцилова кислота розчиняє верхній роговий шар епідермісу (надає кератолітичну дію), сприяє видаленню кірок та лусочок. Особливо сильну кератолітичну дію саліцилова кислота має у концентраціях більше 10%. Застосування оклюзивних пов'язок, компресів з мазями, що містять саліцилову кислоту, значно посилює її кератолітичну дію.

Лужні препарати. Їх місцева та резорбтивна (натрію гідрокарбонат) дія, застосування. Можливості використання у стоматології. Токсична дія їдких лугів, заходи допомоги.

З'єднання, водні розчини яких містять гідроксильний аніон - ВІН, що зумовлює їхню дію. З лугів найактивніші гідроокиси, потім - карбонати і найслабші - бікарбонати. Гідроокиси мають сильну бактерицидну та припікаючу дію, бікарбонати - незначну антимікробну та протизапальну дію. Механізм антимікробної дії пов'язаний із зміною рН середовища, дегідратацією бактеріальних клітин, денатурацією білка та утворення з білками лужних альбумінатів.

При нанесенні на шкіру проникають у тканини та залежно від препарату та концентрації розчиняють волосяний покрив та викликають некроз тканин (гідроксиди натрію, калію). У слабких концентраціях (до 0,5%) виявляють дезінфікуючу та миючу дію.

У шлунку нейтралізують кислоти, викликають розрідження слизу, затримують панкреатичну секрецію та прискорюють евакуацію вмісту шлунка. У крові швидко нейтралізуються. Буферна рівновага відновлюється за рахунок виділення надлишку бікарбонатів та лужного фосфату та перетворення аміаку на сечовину. Виділяючись через дихальні шляхи, сприяють розрідженню бронхіальної Слизу та діють відхаркувально.

Застосовують як дезінфікуючі, антисептичні, миючі та лікувальні засоби.

Сильні луги можуть викликати ураження шкіри та слизових оболонок. Уражені ділянки промивають слабкими розчинами кислот, які при оральному отруєнні лугами задають усередину. При рясних ураженнях як протишокові засоби призначають болезаспокійливі або снодійні. За показаннями проводять симптоматичне лікування.

Натрію гідрокарбонат(Натрію бікарбонат, сода двовуглекисла, сода очищена, сода питна) - Natrii hydrocarbonas. Білий кристалічний порошок розчинний у воді (1:12).

Використовують як слабкий антисептичний засіб (при ринітах, стоматитах, вагінітах) у формі розчину та інгаляцій.

Гарний антацидний засіб, який застосовується для нейтралізації надлишкової кислотності шлунка. Однак це може призвести до утворення СО2 та розтягування шлунка. Застосовують як відхаркувальний засіб у комплексі з іншими відхаркувальними. Входить до складу штучної карловарської солі.

Гостре отруєння сильними лугами характеризується ознаками їхньої місцевої та резорбтивної дії. Надання першої допомоги при отруєннях їдкими лугами багато в чому подібне до заходів допомоги при отруєннях кислотами і відрізняється лише тим, що для нейтралізації лугів, що потрапили на шкіру, використовують 5% розчин оцтової, лимонної або молочної кислоти. Промивання шлунка, профілактику та лікування больового шоку проводять так само, як при отруєнні кислотами. З метою усунення алкалозу вдаються до інгаляції вуглекислоти та парентерального введення натрію хлориду.

Антацидні засоби.

Антацидні засоби

Антацидні засоби – слабкі основи, здатні нейтралізувати НС1 та підвищувати рН шлунка до 4,0 – 4,5.

Харчові антациди – молоко.

Ліки: – слабкі основи (алюмінію гідроксид), солі сильних основ та слабких кислот (магнію оксид, натрію гідрокарбонат, кальцію карбонат).

Дія препаратів короткочасне: 0,5 – 1 год натще і близько 2 год – після їди.

Механізм дії:

· Нейтралізують кислоту в шлунковому соку

· Впливаючи на рецептори 12-палої кишки, рефлекторно гальмують секрецію шлункового соку

· Підвищуючи рН шлункового вмісту, знижують активність пепсину.

Всмоктуються антациди – Натрію гідрокарбонат- Швидко нейтралізує НС1. Для систематичного застосування натрію гідрокарбонат мало придатний, так як при взаємодії з НС1 утворює 2, який стимулює секрецію НС1. Крім того, гідрокарбонат натрію добре всмоктується в кишечнику і може викликати алкалоз.

Невсмоктуються антациди:

Магнію оксид- Нейтралізує НС1 без утворення СО 2 . У 3-4 рази активніше натрію гідрокарбонату. Взаємодіючи з НС1, утворює МgС1 2 , що має послаблюючі властивості. Невеликі кількості іонів Мg 2+ можуть всмоктуватися та при нирковій недостатності чинити резорбтивну дію (знижувати артеріальний тиск).

Алюмінію гідроксид- Нейтралізує НС1 і володіє обволікаючим і слабким адсорбуючим властивостями. Вважають, що А1(ОН) 3 стимулює синтез простагландинів Е та I 2 і сприяє утворенню муцину, має слабку гастропротекторну дію. Препарат може спричиняти констипацію. Зв'язує фосфати та перешкоджає їх всмоктування. Невелика кількість Аl 3+ всмоктується та при нирковій недостатності може спричиняти прояви остеодистрофії, міопатії, енцефалопатії, ураження нирок, тому тривалість курсу лікування не повинна перевищувати 2 тижнів.

У медичній практиці застосовують комбінації Мg(ОН) 2 та А1(ОН) 3 – препарати «Алмагель», «Маалокс». При лікуванні виразкової хворобиці препарати приймають після їжі через 1 год (у першу годину буферну роль виконує їжа) та через 3 год (для нейтралізації вторинної хвилі секреції); обов'язкове призначення антацидного препарату на ніч.

Антациди застосовуютьпри печії, гіперацидному гастриті, рефлюкс-езофагіті, виразковій хворобі (зменшують біль, а при систематичному застосуванні можуть сприяти рубцюванню виразки).

Російська назва

Трипсин

Латинська назва речовини Трипсин

Trypsinum ( рід. Trypsini)

Фармакологічна група речовини Трипсин

Нозологічна класифікація (МКХ-10)

Код CAS

9002-07-7

Характеристика речовини Трипсин

Ендогенний протеолітичний фермент класу гідролаз, що каталізує розщеплення, в т.ч. білків, пептонів, низькомолекулярних пептидів зв'язків, в освіті яких беруть участь карбоксильні групи L-аргініну та L-лізину. Трипсин є білок з відносною молекулярною масою 21000, виробляється і секретується підшлунковою залозою ссавців у вигляді неактивного трипсиногену, який потім перетворюється на трипсин під дією ферменту ентеропептидази в дванадцятипалій кишці.

Трипсин одержують із підшлункової залози великої рогатої худоби з подальшою ліофілізацією. У медичній практиці застосовують трипсин кристалічний (дозволений як місцевого, так парентерального застосування) і трипсин аморфний (тільки місцевого застосування).

Трипсин кристалічний - порошок білого або білого з трохи жовтуватим відтінком кольору, без запаху, або пориста маса (після ліофілізації). Легко розчинний у воді, ізотонічному розчині хлориду натрію; розчини легко руйнуються в нейтральному та лужному середовищі.

Розроблено спеціальні лікарські форми кристалічного трипсину для лікування гнійних ран – трипсин іммобілізований на спеціальних полімерних основах (полотні): на діальдегідцелюлозі або на активованому трикотажному поліамідному полотні; випускаються відрізи полотна розміром від 10х7,5 см до 30х20 см.

Фармакологія

Фармакологічна дія- протизапальне, протеолітичне.

При місцевій аплікації має протизапальну, протиопікову, регенеруючу та некролітичну дію. Розщеплює некротизовані тканини та фібринозні утворення, розріджує в'язкі секрети, ексудати, згустки крові. Фермент активний за pH 5,0-8,0 з оптимумом дії при pH 7,0. По відношенню до здорових тканин неактивний та безпечний у зв'язку з наявністю в них інгібіторів трипсину – специфічного та неспецифічного.

Іммобілізований кристалічний трипсин сприяє відторгненню некротизованих тканин, розріджує гній та полегшує його евакуацію, покращує процес регенерації ран. На відміну від неіммобілізованого кристалічного трипсину не викликає змін у системі гемостазу.

При запальних захворюваннях дихальних шляхів трипсин розріджує та полегшує виведення в'язких секретів та ексудатів з мокротинням. У цих випадках його застосовують для інгаляції та в/м. При ексудативному плевриті та емпіємі плеври можна вводити внутрішньоплеврально. При туберкульозній емпіємі слід бути обережними через те, що розсмоктування ексудату в деяких випадках може сприяти розвитку бронхоплевральної фістули.

Протизапальна дія обумовлює застосування кристалічного трипсину внутрішньом'язово при тромбофлебіті (трипсин не замінює антикоагулянтів), запально-дистрофічних формах пародонтозу та ін.

При захворюваннях очей застосовують внутрішньом'язово і місцево (у вигляді очних крапель і ванн).

Для лікування опіків, пролежнів, гнійних ран трипсин застосовують місцево.

У стоматології застосовують при виразково-некротичних захворюваннях слизової оболонки ротової порожнини, захворюваннях пародонту, періодонтиті, одонтогенному синуситі та ін.

Застосування речовини Трипсин

Захворювання дихальних шляхів (в т.ч. трахеїт, бронхіт, бронхоектатична хвороба, пневмонія, післяопераційний ателектаз легенів, емпієма плеври, ексудативний плеврит), тромбофлебіт, пародонтоз (запально-дистрофіт, кровообіг, гісток, гид лиття у передню камеру ока, набряк періорбітальної області після операцій та травм, опіки, пролежні; гнійні рани (місцеві).

Протипоказання

Для ін'єкційного введеннядекомпенсація серцевої діяльності, емфізема легень з дихальною недостатністю, декомпенсовані форми туберкульозу легень, дистрофія печінки, цироз печінки, інфекційний гепатит, панкреатит, геморагічний діатез. Не можна вводити в кровоточиві порожнини, внутрішньовенно, наносити на виразки поверхні злоякісних пухлин.