تریپسین در زیست شناسی چیست؟ هضم پروتئین ها پروتئین ها - پپسین، تریپسین، کیموتریپسین؛ پروآنزیم های پروتئینازها و مکانیسم های تبدیل آنها به آنزیم ها. ویژگی سوبسترای پروتئینازها اگزوپپتیدازها و اندوپپتیدازها. اصول تربیت و پس از تولد

هضم تحت تأثیر پروتئازها - هیدرولازهای پپتیدی اتفاق می افتد. پروتئازهایی که پیوندهای پپتیدی را در داخل مولکول هیدرولیز می کنند اندوپپتیدازها هستند و اسیدهای آمینه انتهایی اگزوپپتیدازها هستند.

ویژگی عمل پروتئاز تریپسین ترجیحا پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط گروه های کربوکسیل آرژنین و لیزین را هیدرولیز می کند. کیموتریپسین ها در برابر پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط گروه های کربوکسیل اسیدهای آمینه آروماتیک بیشترین فعالیت را دارند. کربوکسی پپتیدازهای A و B آنزیم های حاوی روی هستند که بقایای اسید آمینه C ترمینال را جدا می کنند. علاوه بر این، کربوکسی پپتیداز A ترجیحا اسیدهای آمینه حاوی رادیکال های معطر یا آبگریز را جدا می کند و کربوکسی پپتیداز B باقی مانده های آرژنین و لیزین را جدا می کند. آخرین مرحله هضم، هیدرولیز پپتیدهای کوچک، تحت تأثیر آنزیم های آمینوپپتیدازها و دی پپتیدازها که توسط سلول های روده کوچک به شکل فعال سنتز می شوند، رخ می دهد.

دی پپتیدازها دی پپتیدها را به اسیدهای آمینه تجزیه می کنند، اما روی تری پپتیدها عمل نمی کنند.

در نتیجه عمل متوالی تمام پروتئازهای گوارشی، بیشتر پروتئین های غذا به اسیدهای آمینه آزاد تجزیه می شوند.

اگزوپپتیدازها (اگزوپروتئینازها) آنزیم هایی هستند که با جدا کردن اسیدهای آمینه از انتهای پپتید، پروتئین ها را هیدرولیز می کنند: کربوکسی پپتیدازها از انتهای C، آمینوپپتیدازها از انتهای N، دی پپتیدازها دی پپتیدها را می شکافند. اگزوپپتیدازها در سلول های روده کوچک (آمینوپپتیدازها، دی پپتیدازها) و در پانکراس (کربوکسی پپتیداز) سنتز می شوند. این آنزیم ها به صورت درون سلولی در اپیتلیوم روده و در مقادیر کم در لومن روده عمل می کنند.

اگزوپپتیدازها اسیدهای آمینه پایانی را جدا می کنند و آنها را از بار پیوند پپتیدی، VIVA LA RESISTANCE رها می کنند.

پپسینوژن پروتئینی متشکل از یک زنجیره پلی پپتیدی با وزن مولکولی 40 کیلو دالتون است. تحت تأثیر HCl به پپسین فعال (با pH بهینه 1.0-2.5) تبدیل می شود. که تقریباً تمام اسیدهای آمینه با بار مثبت موجود در پپسینوژن را شامل می شود.بنابراین اسیدهای آمینه با بار منفی در پپسین فعال غالب هستند که در بازآرایی ساختاری مولکول و تشکیل مرکز فعال نقش دارند.

فعال شدن آنزیم های پانکراس پروآنزیم های تعدادی از پروتئازها در لوزالمعده سنتز می شوند: تریپسینوژن، کیموتریپسینوژن، پروالاستاز، پروکربوکسی پپتیدازهای A و B. در روده از طریق پروتئولیز نسبی به آنزیم های فعال تریپسین، کیموتریپسین، الاسپپتاز و کارابکسی تبدیل می شوند.

فعال شدن تریپسینوژن تحت اثر آنزیم اپیتلیال روده انتروپپتیداز رخ می دهد. این آنزیم هگزاپپتید Val-(Asp)4-Lys را از انتهای N مولکول تریپسینوژن جدا می کند. تغییر در ساختار بخش باقی مانده از زنجیره پلی پپتیدی منجر به تشکیل یک مرکز فعال می شود و تریپسین فعال تشکیل می شود. توالی Val-(Asp)4-Lys در بیشتر تریپسینوژن های شناخته شده ذاتی است موجودات مختلف- از ماهی گرفته تا انسان.

(؟) 76. ارزش تشخیصی تجزیه بیوشیمیایی شیره معده و اثنی عشر. دادن توضیح مختصرترکیب این آب میوه ها

شیره معده یک شیره گوارشی پیچیده است که توسط سلول های مختلف مخاط معده تولید می شود. شیره معده حاوی اسید کلریدریک و تعدادی املاح معدنی و همچنین آنزیم های مختلفی است که مهم ترین آن ها پپسین است که پروتئین ها را تجزیه می کند، کیموزین (مایه پنیر) که شیر را کشک می کند و لیپاز که چربی ها را تجزیه می کند. بخشی جدایی ناپذیر شیره معدههمچنین مخاط است که نقش مهمی در محافظت از مخاط معده از مواد تحریک کننده ای که وارد آن می شود ایفا می کند. هنگامی که اسیدیته شیره معده زیاد باشد، مخاط آن را خنثی می کند.علاوه بر اسید کلریدریک، آنزیم ها، نمک ها و مخاط، شیره معده همچنین حاوی ماده خاصی است - به اصطلاح. عامل درونی قلعه این ماده برای جذب ویتامین B12 در روده کوچک ضروری است که بلوغ طبیعی گلبول های قرمز خون در مغز استخوان را تضمین می کند. در صورت عدم وجود فاکتور Castle در شیره معده که معمولاً با بیماری معده همراه است و گاهی با برداشتن آن با جراحی، نوع شدید کم خونی ایجاد می شود. تجزیه و تحلیل شیره معده یک روش بسیار مهم برای مطالعه بیماران مبتلا به بیماری های معده، روده، کبد، کیسه صفرا، خون و غیره است.

شیره اثنی عشر شیره گوارشی دوازدهه است که از ترشح پانکراس، صفرا، شیره دخمه های روده و غدد دوازدهه تشکیل شده است.

(؟) 77. پروتئینازهای پانکراس و پانکراتیت. استفاده از مهارکننده های پروتئیناز برای درمان پانکراتیت.

پانکراتیتالتهاب پانکراس است. این بیماری می تواند به شکل حاد (سریع و شدید) یا مزمن (طولانی و کند) همراه با دوره های تشدید پانکراتیت مزمن رخ دهد.

علل پانکراتیت

مصرف الکل و بیماری های کیسه صفرا (عمدتاً سنگ کلیه) از علل پانکراتیت در 95 تا 98 درصد موارد هستند.

سایر عوامل خطر که می توانند باعث التهاب پانکراس شوند:

به طور معمول، پانکراس پیش سازهای آنزیمی غیر فعال تولید می کند - انتقال آنها به شکل فعال مستقیماً در دوازدهه اتفاق می افتد، جایی که آنها از طریق مجرای پانکراس و مجرای صفراوی مشترک وارد می شوند.

تحت تاثیر عوامل مختلف(به عنوان مثال سنگی که مجرای صفراوی را مسدود می کند)، فشار در مجرای پانکراس افزایش می یابد، خروج ترشحات آن مختل می شود و فعال شدن زودرس آنزیم ها رخ می دهد. در نتیجه، آنزیم ها به جای هضم غذا، شروع به هضم خود پانکراس می کنند. التهاب حاد ایجاد می شود.

در پانکراتیت مزمن، بافت طبیعی پانکراس به تدریج با بافت اسکار جایگزین می شود و نارسایی عملکرد برون ریز (تولید آنزیم ها) و غدد درون ریز (تولید هورمون ها از جمله انسولین) غده ایجاد می شود.

در سال 1930، فری اولین مهارکننده کالیکرئین را کشف کرد. پس از آن، این ماده به شکل خالص آن به دست آمد و برای اهداف دارویی استفاده شد. در عمل بالینی، مهارکننده های پروتئاز تراسیلول، کنتریکال، تسالول، پنتریپین و غیره به طور گسترده برای درمان پانکراتیت حاد استفاده می شود.تراسیلول یک پلی پپتید با وزن مولکولی 11600 است که از 18 اسید آمینه تشکیل شده است. با تشکیل کمپلکس غیر فعال با آنزیم ها، کالیکرئین، تریپسین، کیموتریپسین و پلاسمین را مهار می کند. علاوه بر این، تراسیلول و سایر مهارکننده‌های پروتئاز اثر وازوپرسور مشخصی دارند و بنابراین در جلوگیری از شوک مهم هستند. به گفته نویسندگان مختلف، تحت تأثیر Trasylol، سندرم درد به سرعت تسکین می یابد، سموم و علائم شوک کاهش می یابد. هنگام تجویز دوزهای زیاد یکی از مهارکننده های پروتئاز، ما همچنین در بیشتر موارد بهبودی در وضعیت بیماران شدیداً بیمار (ناپدید شدن درد و غیره) مشاهده کردیم. با این حال، درمان همیشه پیچیده بوده است و نمی توان گفت که مهارکننده های پروتئاز چقدر در این موارد کمک می کند.

2. موجودات هتروتروف و اتوتروف: تفاوت در تغذیه و منابع انرژی. کاتابولیسم و آنابولیسم.
3. سیستم های چند مولکولی (زنجیره های متابولیک، فرآیندهای غشایی، سیستم های سنتز پلیمرهای زیستی، سیستم های تنظیم کننده مولکولی) به عنوان اهداف اصلی تحقیقات بیوشیمیایی.
4. سطوح سازماندهی ساختاری موجودات زنده. بیوشیمی به عنوان سطح مولکولی مطالعه پدیده های زندگی. بیوشیمی و پزشکی (بیوشیمی پزشکی).
5. بخش ها و جهت های اصلی در بیوشیمی: شیمی بیو آلی، بیوشیمی پویا و عملکردی، زیست شناسی مولکولی.
6. تاریخچه مطالعه پروتئین ها. ایده پروتئین ها به عنوان مهم ترین دسته از مواد آلی و جزء ساختاری و عملکردی بدن انسان است.
7. آمینو اسیدهای سازنده پروتئین ها، ساختار و خواص آنها. پیوند پپتیدی ساختار اولیه پروتئین ها
8. وابستگی خواص بیولوژیکی پروتئین ها به ساختار اولیه. ویژگی گونه ساختار اولیه پروتئین ها (انسولین از حیوانات مختلف).
9. ترکیب زنجیره های پپتیدی در پروتئین ها (ساختارهای ثانویه و سوم). برهمکنش های درون مولکولی ضعیف در زنجیره پپتیدی؛ پیوندهای دی سولفیدی
11. ساختار دامنه و نقش آن در عملکرد پروتئین ها. سموم و داروها به عنوان بازدارنده پروتئین
12. ساختار کواترنری پروتئین ها. ویژگی های ساختار و عملکرد پروتئین های الیگومری با استفاده از مثال پروتئین حاوی هم - هموگلوبین.
13. پایداری ساختار فضایی پروتئین ها و دناتوره شدن آنها. عوامل ایجاد دناتوره شدن
14. Chaperone ها دسته ای از پروتئین ها هستند که پروتئین های دیگر را در برابر دناتوره شدن تحت شرایط سلولی محافظت می کنند و تشکیل ترکیب اصلی آنها را تسهیل می کنند.
15.تنوع پروتئین. پروتئین های کروی و فیبریلار، ساده و پیچیده. طبقه بندی پروتئین ها بر اساس عملکرد بیولوژیکی و خانواده آنها: (سرین پروتئازها، ایمونوگلوبولین ها).
17. خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها. وزن مولکولی، اندازه و شکل، حلالیت، یونیزاسیون، هیدراتاسیون
18. روش های جداسازی پروتئین های منفرد: رسوب با نمک ها و حلال های آلی، فیلتراسیون ژل، الکتروفورز، تبادل یونی و کروماتوگرافی میل ترکیبی.
19. روش های اندازه گیری کمی پروتئین ها. ویژگی های فردی ترکیب پروتئین اندام ها. تغییرات در ترکیب پروتئین اندام ها در طول انتوژنز و بیماری ها.
21. طبقه بندی و نامگذاری آنزیم ها. ایزوآنزیم ها واحدهای اندازه گیری فعالیت و کمیت آنزیم.
22. کوفاکتورهای آنزیمی: یون های فلزی و کوآنزیم ها. عملکرد کوآنزیمی ویتامین ها (به عنوان مثال، ویتامین های B6، pp، B2).
23. مهارکننده های آنزیم. مهار برگشت پذیر و غیر قابل برگشت. بازداری رقابتی داروها به عنوان مهارکننده های آنزیم
25. تنظیم فعالیت آنزیم توسط فسفوریلاسیون و دفسفوریلاسیون. مشارکت آنزیم ها در هدایت سیگنال های هورمونی.
26. تفاوت در ترکیب آنزیمی اندام ها و بافت ها. آنزیم های اختصاصی اندام تغییرات در آنزیم ها در طول رشد.
27. تغییر در فعالیت آنزیمی در بیماری ها. آنزیموپاتی های ارثی منشا آنزیم های خون و اهمیت تعیین آنها در بیماری ها.
29. متابولیسم: تغذیه، متابولیسم و دفع محصولات متابولیک. اجزای مواد غذایی ارگانیک و معدنی. اجزای اصلی و فرعی.
30. مواد مغذی اساسی: کربوهیدرات ها، چربی ها، پروتئین ها، نیاز روزانه، هضم. قابلیت تعویض جزئی هنگام تغذیه
31. اجزای ضروری مواد مغذی اساسی. اسیدهای آمینه ضروری؛ ارزش غذایی پروتئین های مختلف غذایی اسید لینولئیک یک اسید چرب ضروری است.
32. تاریخچه کشف و مطالعه ویتامین ها. طبقه بندی ویتامین ها عملکرد ویتامین ها
34. مواد معدنی غذا. پاتولوژی های منطقه ای مرتبط با کمبود ریز عناصر در غذا و آب.
35. مفهوم متابولیسم و مسیرهای متابولیک. آنزیم ها و متابولیسم مفهوم تنظیم متابولیک محصولات نهایی اصلی متابولیسم انسان
36. تحقیق در مورد موجودات کامل، اندام ها، بخش های بافت، هموژن ها، ساختارهای درون سلولی و در سطح مولکولی.
37. واکنش های آندرگونیک و اگزرگونیک در یک سلول زنده. ترکیبات ماکرو ارژیک مثال ها.
39. فسفوریلاسیون اکسیداتیو، نسبت p/o. ساختار میتوکندری و سازمان ساختاری زنجیره تنفسی. پتانسیل الکتروشیمیایی گذرنده
40.تنظیم زنجیره انتقال الکترون (کنترل تنفسی). تفکیک تنفس بافت و فسفوریلاسیون اکسیداتیو. عملکرد تنظیم کننده حرارت تنفس بافتی
42. تشکیل اشکال سمی اکسیژن، مکانیسم اثر مخرب آنها بر سلول ها. مکانیسم هایی برای از بین بردن اشکال سمی اکسیژن.
43. کاتابولیسم مواد مغذی اساسی - کربوهیدرات ها، چربی ها، پروتئین ها. مفهوم مسیرهای خاص کاتابولیسم و مسیرهای عمومی کاتابولیسم.
44. دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو پیروویک اسید. توالی واکنش ها ساختار کمپلکس پیروات دکربوکسیلاز.
45. چرخه اسید سیتریک: توالی واکنش ها و ویژگی های آنزیم ها. رابطه بین مسیرهای کاتابولیک رایج و زنجیره انتقال الکترون و پروتون
46. مکانیسم های تنظیم چرخه سیترات. عملکردهای آنابولیک چرخه اسید سیتریک واکنش هایی که چرخه سیترات را دوباره پر می کنند
47. کربوهیدرات های اساسی حیوانات، محتوای آنها در بافت ها، نقش بیولوژیکی. کربوهیدرات های اساسی غذا. هضم کربوهیدرات ها
49. تجزیه هوازی مسیر اصلی کاتابولیسم گلوکز در انسان و سایر موجودات هوازی است. توالی واکنش هایی که منجر به تشکیل پیروات می شود (گلیکولیز هوازی).
50. توزیع و اهمیت فیزیولوژیکی تجزیه هوازی گلوکز. استفاده از گلوکز برای سنتز چربی در کبد و بافت چربی.
52. بیوسنتز گلوکز (گلوکونئوژنز) از اسیدهای آمینه، گلیسرول و اسید لاکتیک. رابطه بین گلیکولیز در عضلات و گلوکونئوژنز در کبد (چرخه کوری).
54. خواص و توزیع گلیکوژن به عنوان پلی ساکارید ذخیره. بیوسنتز گلیکوژن بسیج گلیکوژن
55. ویژگی های متابولیسم گلوکز در اندام ها و سلول های مختلف: گلبول های قرمز، مغز، ماهیچه ها، بافت چربی، کبد.
56. ایده ای از ساختار و عملکرد بخش کربوهیدرات گلیکولیپیدها و گلیکوپروتئین ها. اسیدهای سیالیک
57. اختلالات ارثی متابولیسم مونوساکاریدها و دی ساکاریدها: گالاکتوزمی، عدم تحمل فروکتوز و دی ساکاریدها. گلیکوژنوزها و آگلیکوژنوزها
گلیسرآلدئید-3-فسفات
58. مهمترین لیپیدهای بافت انسان. لیپیدهای ذخیره (چربی) و لیپیدهای غشایی (لیپیدهای پیچیده). اسیدهای چرب در لیپیدهای بافت انسان
ترکیب اسیدهای چرب چربی زیر جلدی انسان
59. عوامل ضروری تغذیه ای ماهیت لیپیدی. اسیدهای چرب ضروری: ω-3- و ω-6- اسیدها به عنوان پیش ساز برای سنتز ایکوزانوئیدها.
60.بیوسنتز اسیدهای چرب، تنظیم متابولیسم اسیدهای چرب
61. شیمی واکنش های بتا اکسیداسیون اسیدهای چرب، خلاصه انرژی.
6Z. چربی های غذایی و هضم آنها. جذب محصولات گوارشی اختلالات هضم و جذب. سنتز مجدد تری گلیسرول در دیواره روده.
64. تشکیل شیلومیکرون و انتقال چربی ها. نقش آپوپروتئین ها در ترکیب شیلومیکرون ها. لیپوپروتئین لیپاز.
65.بیوسنتز چربی ها در کبد از کربوهیدرات ها. ساختار و ترکیب لیپوپروتئین های انتقال دهنده در خون.
66. رسوب و تحرک چربی ها در بافت چربی. تنظیم سنتز و بسیج چربی. نقش انسولین، گلوکاگون و آدرنالین.
67. فسفولیپیدها و گلیکولیپیدهای اصلی بافتهای انسانی (گلیسروفسفولیپیدها، اسفنگوفسفولیپیدها، گلیکوگلیسرولیپیدها، گلیکوسفیگولیپیدها). ایده ای از بیوسنتز و کاتابولیسم این ترکیبات.
68. اختلال در متابولیسم چربی خنثی (چاقی)، فسفولیپیدها و گلیکولیپیدها. اسفنگولیپیدوزها
اسفنگولیپیدها، متابولیسم: بیماریهای اسفنگولیپیدوز، جدول
69.ساختار و عملکردهای بیولوژیکی ایکوزانوئیدها. بیوسنتز پروستاگلاندین ها و لکوترین ها.
70. کلسترول به عنوان پیش ساز تعدادی از استروئیدهای دیگر. مفهوم بیوسنتز کلسترول سیر واکنش ها را قبل از تشکیل اسید موالونیک بنویسید. نقش هیدروکسی متیل گلوتاریل کوآ ردوکتاز
71. سنتز اسیدهای صفراوی از کلسترول. ترکیب اسیدهای صفراوی، اسیدهای صفراوی اولیه و ثانویه. حذف اسیدهای صفراوی و کلسترول از بدن.
72. LDL و HDL - انتقال، اشکال کلسترول در خون، نقش در متابولیسم کلسترول. هیپرکلسترولمی. اساس بیوشیمیایی برای توسعه آترواسکلروز.
73. مکانیسم بیماری سنگ کیسه صفرا (سنگ های کلسترولی). استفاده از چنودسوکیکولیک اسید برای درمان سنگ کلیه.
75. هضم پروتئین ها. پروتئین ها - پپسین، تریپسین، کیموتریپسین؛ پروآنزیم های پروتئینازها و مکانیسم های تبدیل آنها به آنزیم ها. ویژگی سوبسترای پروتئینازها اگزوپپتیدازها و اندوپپتیدازها.
76. ارزش تشخیصی تجزیه بیوشیمیایی شیره معده و اثنی عشر. در مورد ترکیب این آب میوه ها توضیح مختصری بدهید.
77. پروتئینازهای پانکراس و پانکراتیت. استفاده از مهارکننده های پروتئیناز برای درمان پانکراتیت.
78. ترانس آمینوترانسفرازها; عملکرد کوآنزیم ویتامین B6 ویژگی آمینوترانسفرازها
80. دآمیناسیون اکسیداتیو اسیدهای آمینه; گلوتامات دهیدروژناز دآمیناسیون غیرمستقیم اسیدهای آمینه اهمیت بیولوژیکی
82. گلوتامیناز کلیه; تشکیل و دفع نمک های آمونیوم فعال شدن گلوتامیناز کلیه در طی اسیدوز.
83. بیوسنتز اوره. رابطه بین چرخه اورنیتین و چرخه TCA. منشا اتم های نیتروژن اوره. اختلال در سنتز و دفع اوره. هیپرآمونمی
84. متابولیسم باقی مانده بدون نیتروژن اسیدهای آمینه. اسیدهای آمینه گلیکوژنیک و کتوژنیک. سنتز گلوکز از اسیدهای آمینه. سنتز اسیدهای آمینه از گلوکز.
85. ترانس متیلاسیون. متیونین و اس آدنوزیل متیونین. سنتز کراتین، آدرنالین و فسفاتیدیل کولین
86. متیلاسیون DNA. مفهوم متیلاسیون ترکیبات خارجی و دارویی.
88. آنتی ویتامین اسید فولیک. مکانیسم اثر داروهای سولفونامید.
89. تبادل فنیل آلانین و تیروزین. فنیل کتونوری؛ نقص بیوشیمیایی، تظاهرات بیماری، روش های پیشگیری، تشخیص و درمان.
90. آلکاپتونوری و آلبینیسم: نقایص بیوشیمیایی که در آنها ایجاد می شود. اختلال در سنتز دوپامین، پارکینسونیسم.
91. دکربوکسیلاسیون اسیدهای آمینه. ساختار آمین های بیوژنیک (هیستامین، سروتونین، اسید γ-آمینو بوتیریک، کاتکول آمین ها). عملکرد آمین های بیوژنیک
92. دآمیناسیون و هیدروکسیلاسیون آمین های بیوژنیک (به عنوان واکنش های خنثی سازی این ترکیبات).
93. اسیدهای نوکلئیک، ترکیب شیمیایی، ساختار. ساختار اولیه DNA و RNA، پیوندهایی که ساختار اولیه را تشکیل می دهند
94. ساختار ثانویه و سوم DNA. دناتوره سازی، بازسازی DNA. هیبریداسیون، تفاوت گونه ها در ساختار اولیه DNA.
95. RNA، ترکیب شیمیایی، سطوح سازماندهی ساختاری. انواع RNA، توابع ساختار ریبوزوم
96. ساختار کروماتین و کروموزوم ها
97. پوسیدگی اسیدهای نوکلئیک. نوکلئازهای دستگاه گوارش و بافت ها. تجزیه نوکلئوتیدهای پورین
98. ایده در مورد بیوسنتز نوکلئوتیدهای پورین. مراحل اولیه بیوسنتز (از ریبوز-5-فسفات تا 5-فسفریبوسیلامین).
99. اینوزینیک اسید به عنوان پیش ساز اسیدهای آدنیلیک و گوانیلیک.
100. مفهوم تجزیه و بیوسنتز نوکلئوتیدهای پیریمیدین.
101. اختلالات متابولیسم نوکلئوتید. نقرس؛ استفاده از آلوپورینول برای درمان نقرس زانتینوریا. اوروتاسیدوری.
102. بیوسنتز دئوکسی ریبونوکلئوتیدها. استفاده از مهارکننده های سنتز دئوکسی ریبونوکلئوتید برای درمان تومورهای بدخیم.
104. سنتز DNA و مراحل تقسیم سلولی. نقش سیکلین ها و پروتئینازهای وابسته به سیکلین در پیشرفت سلولی در چرخه سلولی
105. آسیب و ترمیم DNA. آنزیم های مجتمع ترمیم DNA
106. بیوسنتز RNA. RNA پلیمراز مفهوم ساختار موزاییکی ژن ها، رونوشت اولیه، پردازش پس از رونویسی.
107. کد بیولوژیکی، مفاهیم، ویژگی های کد، هم خطی، سیگنال های خاتمه.
108. نقش RNA های انتقال در بیوسنتز پروتئین. بیوسنتز aminoacyl-t-RNA. ویژگی سوبسترا سنتتازهای آمینواسیل-tRNA
109. توالی وقایع روی ریبوزوم در طول مونتاژ یک زنجیره پلی پپتیدی. عملکرد پلی ریبوزوم ها پردازش پس از ترجمه پروتئین ها
110. تنظیم تطبیقی ژن ها در پرو و یوکاریوت ها. نظریه اپرون عملکرد اپرون ها
111. مفهوم تمایز سلولی. تغییرات در ترکیب پروتئین سلول ها در طول تمایز (با استفاده از مثال ترکیب پروتئین زنجیره های پلی پپتیدی هموگلوبین).
112. مکانیسم های مولکولی تنوع ژنتیکی. جهش های مولکولی: انواع، فراوانی، اهمیت
113. ناهمگونی ژنتیکی. پلی مورفیسم پروتئین ها در جمعیت انسانی (انواع هموگلوبین، گلیکوزیل ترانسفراز، مواد خاص گروه و غیره).
114. مبنای بیوشیمیایی بروز و بروز بیماری های ارثی (تنوع، توزیع).
115. سیستم های اساسی ارتباطات بین سلولی: غدد درون ریز، پاراکرین، تنظیم اتوکرین.
116. نقش هورمون ها در سیستم تنظیم متابولیک. سلول های هدف و گیرنده های هورمونی سلولی
117. مکانیسم های انتقال سیگنال هورمونی به سلول ها.
118. طبقه بندی هورمون ها بر اساس ساختار شیمیایی و عملکردهای بیولوژیکی
119. ساختار، سنتز و متابولیسم یدوتیرونین ها. تاثیر بر متابولیسم تغییرات متابولیسم در طول کم کاری و پرکاری تیروئید. علل و تظاهرات گواتر اندمیک.
120. تنظیم متابولیسم انرژی، نقش انسولین و هورمون های ضد جزیره ای در تضمین هموستاز.
121. تغییرات متابولیسم در دیابت قندی. پاتوژنز علائم اصلی دیابت.
122. پاتوژنز عوارض دیررس دیابت (ماکرو و میکروآنژیوپاتی، نفروپاتی، رتینوپاتی، آب مروارید). کمای دیابتی
123. تنظیم متابولیسم آب نمک. ساختار و عملکرد آلدوسترون و وازوپرسین
124. سیستم رنین-آنژیوتانسین-آلدوسترون. مکانیسم های بیوشیمیایی فشار خون کلیوی، ادم، کم آبی بدن.
125. نقش هورمون ها در تنظیم متابولیسم کلسیم و فسفات (هورمون پاراتیروئید، کلسی تونین). علل و تظاهرات کم کاری و هیپرپاراتیروئیدیسم.
126. ساختار، بیوسنتز و مکانیسم اثر کلسیتریول. علل و تظاهرات راشیتیسم
127. ساختمان و ترشح کورتون ها. تغییرات در کاتابولیسم در طول هیپو- و هیپرکورتیزولیسم.
128. تنظیم ترشح هورمون با سنتز بر اساس اصل فیدبک.
129. هورمون های جنسی: ساختار، تأثیر بر متابولیسم و عملکرد غدد جنسی، رحم و غدد پستانی.
130. هورمون رشد، ساختار، توابع.
131. متابولیسم مواد سمی درون زا و خارجی: واکنش های اکسیداسیون میکروزومی و واکنش های کونژوگاسیون با گلوتاتیون، اسید گلوکورونیک، اسید سولفوریک.
132. متالوتیونین و خنثی سازی یون های فلزات سنگین. پروتئین های شوک حرارتی
133. سمیت اکسیژن: تشکیل گونه های فعال اکسیژن (آنیون سوپراکسید، پراکسید هیدروژن، رادیکال هیدروکسیل).
135. تبدیل زیستی مواد دارویی. تأثیر داروها بر آنزیم‌های دخیل در خنثی‌سازی بیگانه‌بیوتیک‌ها.
136. مبانی سرطان زایی شیمیایی. ایده ای از برخی مواد سرطان زا شیمیایی: هیدروکربن های آروماتیک چند حلقه ای، آمین های معطر، دی اکسیدها، میتوکسین ها، نیتروزامین ها.
137. ویژگی های رشد، ساختار و متابولیسم گلبول های قرمز.
138. انتقال اکسیژن و دی اکسید کربن توسط خون. هموگلوبین جنینی (HbF) و اهمیت فیزیولوژیکی آن
139. اشکال چند شکلی هموگلوبین های انسانی. هموگلوبینوپاتی ها هیپوکسی کم خون
140. بیوسنتز هِم و تنظیم آن. موضوع اختلالات سنتز پورفیریا
141. شکست همم. خنثی سازی بیلی روبین اختلالات متابولیسم بیلی روبین - یرقان: همولیتیک، انسدادی، سلولی کبدی. زردی نوزادان.
142. ارزش تشخیصی تعیین بیلی روبین و سایر رنگدانه های صفراوی در خون و ادرار.
143. متابولیسم آهن: جذب، انتقال خون، رسوب. اختلالات متابولیسم آهن: کم خونی فقر آهن، هموکروماتوز.
144. بخش های پروتئینی اصلی پلاسمای خون و عملکرد آنها. اهمیت تعریف آنها برای تشخیص بیماری ها. آنزیم تشخیصی
145. سیستم انعقاد خون. مراحل تشکیل لخته فیبرین مسیرهای انعقادی داخلی و خارجی و اجزای آنها
146. اصول تشکیل و توالی عملکرد کمپلکس های آنزیمی مسیر پیش انعقاد. نقش ویتامین K در لخته شدن خون
147. مکانیسم های اساسی فیبرینولیز. فعال کننده های پلاسمینوژن به عنوان عوامل ترومبولیتیک ضد انعقاد خون پایه: آنتی ترومبین III، ماکروگلوبولین، آنتی کانورتین. هموفیلی
148. اهمیت بالینی آزمایش خون بیوشیمیایی.
149. غشاهای سلولی اصلی و وظایف آنها. خواص عمومی غشاها: سیالیت، عدم تقارن عرضی، نفوذپذیری انتخابی.
150. ترکیب لیپیدی غشاها (فسفولیپیدها، گلیکولیپیدها، کلسترول). نقش لیپیدها در تشکیل دولایه لیپیدی.
151. پروتئین های غشایی - یکپارچه، سطحی، "لنگر". اهمیت تغییرات پس از ترجمه در تشکیل پروتئین های غشایی عملکردی.
153. انتقال سیگنال گذرنده. مشارکت غشاها در فعال سازی سیستم های تنظیمی درون سلولی - آدنیلات سیکلاز و اینوزیتول فسفات در انتقال سیگنال های هورمونی.
154. کلاژن: ویژگی های ترکیب اسید آمینه، ساختار اولیه و فضایی. نقش اسید اسکوربیک در هیدروکسیلاسیون پرولین و لیزین
هضم پروتئین در معده
شیره معده محصول چندین نوع سلول است. سلول های جداری دیواره های معده اسید هیدروکلریک تولید می کنند، سلول های اصلی پپسینوژن ترشح می کنند. سلول های جانبی و سایر سلول های اپیتلیال معده موکوس حاوی موسین ترشح می کنند. سلول های جداری همچنین یک گلیکوپروتئین را به داخل حفره معده ترشح می کنند که به آن "عامل درونی" (فاکتور قلعه) می گویند. این پروتئین به "عامل خارجی" - ویتامین B 12 متصل می شود، از تخریب آن جلوگیری می کند و جذب را افزایش می دهد.
تشکیل و نقش اسید کلریدریک . عملکرد اصلی گوارشی معده این است که هضم پروتئین را آغاز می کند. در این فرآیند نقش بسزایی دارد اسید هیدروکلریک. پروتئین هایی که وارد معده می شوند ترشح را تحریک می کنند هیستامینو گروه های هورمون های پروتئینی - گاسترینوفکه به نوبه خود باعث ترشح HCI و پروآنزیم پپسینوژن می شود. منبع H + H 2 CO 3 است که در سلول های جداری معده از CO 2 منتشر شده از خون و H 2 O تحت تأثیر آنزیم کربنیک انیدراز (کربنات دهیدراتاز) تشکیل می شود.
ن 2 O + CO 2 → ن 2 CO 3 → مالیات بر ارزش افزوده 3 - +H +
تفکیک H 2 CO 3 منجر به تشکیل بی کربنات می شود که با مشارکت پروتئین های ویژه در ازای یون های C1 - و H + به پلاسما آزاد می شود که از طریق حمل و نقل فعال کاتالیز شده به لومن معده وارد می شود. غشاء H + /K + -ATPase. در این حالت غلظت پروتون ها در لومن معده 106 برابر افزایش می یابد. یون های کلر از طریق کانال کلرید وارد لومن معده می شوند. غلظت HCl در شیره معده می تواند به 0.16 مولار برسد، به همین دلیل مقدار pH به 1.0-2.0 کاهش می یابد. مصرف غذاهای پروتئینی اغلب با ترشح ادرار قلیایی به دلیل ترشح مقادیر زیادی بی کربنات در طول تشکیل HCl همراه است. تحت تأثیر HCl، پروتئین های غذایی که در معرض دناتوره شدن قرار نگرفته اند، ایجاد می شوند. حرارت درمانیکه دسترسی پیوندهای پپتیدی به پروتئازها را افزایش می دهد. Hcl اثر باکتری کشی دارد و از ورود باکتری های بیماری زا به روده جلوگیری می کند. علاوه بر این، اسید کلریدریک پپسینوژن را فعال می کند و pH مطلوبی برای عملکرد پپسین ایجاد می کند.
مکانیسم فعال سازی پپسین . تحت تأثیر گاسترین ها، سنتز و ترشح پپسینوژن، شکل غیر فعال پپسین، در سلول های اصلی غدد معده تحریک می شود. پپسینوژن پروتئینی متشکل از یک زنجیره پلی پپتیدی با وزن مولکولی 40 کیلو دالتون است. تحت تأثیر HCl به پپسین فعال (وزن مولکولی 32.7 کیلو دالتون) با pH بهینه 1.0-2.5 تبدیل می شود. در طی فرآیند فعال‌سازی، در نتیجه پروتئولیز جزئی، 42 باقیمانده اسید آمینه از انتهای N مولکول پپسینوژن جدا می‌شود که حاوی تقریباً تمام اسیدهای آمینه با بار مثبت موجود در پپسینوژن است. بنابراین، اسیدهای آمینه با بار منفی در پپسین فعال غالب هستند که در بازآرایی ساختاری مولکول و تشکیل مرکز فعال نقش دارند. مولکول‌های فعال پپسین که تحت تأثیر HCl تشکیل می‌شوند، به سرعت مولکول‌های پپسینوژن باقی‌مانده را فعال می‌کنند (اتوکاتالیز). پپسین در درجه اول پیوندهای پپتیدی را در پروتئین های تشکیل شده توسط اسیدهای آمینه معطر (فنیل آلانین، تریپتوفان، تیروزین) و تا حدودی آهسته تر - که توسط اسیدهای آمینه لوسین و دی کربوکسیلیک تشکیل شده اند، هیدرولیز می کند. پپسین یک اندوپپتیداز است، بنابراین، در نتیجه عمل آن، پپتیدهای کوتاه تری در معده تشکیل می شوند، اما اسیدهای آمینه آزاد نیستند.
هضم پروتئین ها در روده ها .
محتویات معده (کیم) در طول هضم وارد دوازدهه می شود. کم ارزش PH کیم باعث ترشح هورمون پروتئینی سکرتین در روده می شود که وارد خون می شود. این هورمون به نوبه خود ترشح آب پانکراس حاوی HCO 3 - از لوزالمعده به روده کوچک را تحریک می کند که منجر به خنثی شدن HCl آب معده و مهار پپسین می شود. در نتیجه، pH به شدت از 1.5-2.0 به ~7.0 افزایش می یابد. ورود پپتیدها به روده کوچک باعث ترشح هورمون پروتئین دیگری - کوله سیستوکینین می شود که باعث تحریک آزاد شدن آنزیم های پانکراس با pH بهینه 7.5-8.0 می شود. تحت تأثیر آنزیم های پانکراس و سلول های روده، هضم پروتئین کامل می شود.
فعال شدن آنزیم های پانکراس پروآنزیم های تعدادی از پروتئازها در لوزالمعده سنتز می شوند: تریپسینوژن، کیموتریپسینوژن، پروالاستاز، پروکربوکسی پپتیدازهای A و B. در روده از طریق پروتئولیز نسبی به آنزیم های فعال تریپسین، کیموتریپسین، الاسپپتاز و کارابکسی تبدیل می شوند.
فعال سازی تریپسینوژن تحت تأثیر آنزیم اپیتلیال روده انتروپپتیداز رخ می دهد. این آنزیم هگزاپپتید Val-(Asp) 4-Lys را از انتهای N مولکول تریپسینوژن جدا می کند. تغییر در ساختار بخش باقی مانده از زنجیره پلی پپتیدی منجر به تشکیل یک مرکز فعال می شود و تریپسین فعال تشکیل می شود. توالی Val-(Asp) 4-Lys در بیشتر تریپسینوژن های شناخته شده موجودات مختلف - از ماهی گرفته تا انسان - ذاتی است.
تریپسین حاصله کیموتریپسینوژن را فعال می کند , که از آن چندین آنزیم فعال به دست می آید (شکل 9-3). کیموتریپسینوژن از یک زنجیره پلی پپتیدی حاوی 245 باقیمانده اسید آمینه و پنج پل دی سولفید تشکیل شده است. تحت تأثیر تریپسین، پیوند پپتیدی بین اسیدهای آمینه 15 و 16 شکسته می شود و در نتیجه پ-کیموتریپسین فعال تشکیل می شود. سپس تحت تأثیر π-کیموتریپسین، دی پپتید ser(14)-arg(15) جدا می شود که منجر به تشکیل δ-کیموتریپسین می شود. برش دی پپتید tre(147)-arg(148) تشکیل یک شکل پایدار از آنزیم فعال - α-کیموتریپسین را تکمیل می کند که از سه زنجیره پلی پپتیدی به هم متصل شده توسط پل های دی سولفیدی تشکیل شده است. پروآنزیم های باقی مانده از پروتئازهای پانکراس (پرولاستاز و پروکربوکسی پپتیدازهای A و B) نیز توسط تریپسین از طریق پروتئولیز جزئی فعال می شوند. در نتیجه، آنزیم های فعال - الاستاز و کربوکسی پپتیدازهای A و B تشکیل می شوند.
ویژگی عملکرد پروتئازها . تریپسین ترجیحا پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط گروه های کربوکسیل آرژنین و لیزین را هیدرولیز می کند. کیموتریپسین ها در برابر پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط گروه های کربوکسیل اسیدهای آمینه آروماتیک (Phen، Tyr، Tri) بیشترین فعالیت را دارند. کربوکسی پپتیدازهای A و B آنزیم های حاوی روی هستند که بقایای اسید آمینه C ترمینال را جدا می کنند. علاوه بر این، کربوکسی پپتیداز A ترجیحا اسیدهای آمینه حاوی رادیکال های معطر یا آبگریز را جدا می کند و کربوکسی پپتیداز B باقی مانده های آرژنین و لیزین را جدا می کند. آخرین مرحله هضم، هیدرولیز پپتیدهای کوچک، تحت تأثیر آنزیم های آمینوپپتیدازها و دی پپتیدازها که توسط سلول های روده کوچک به شکل فعال سنتز می شوند، رخ می دهد.
در نتیجه عمل متوالی تمام پروتئازهای گوارشی، بیشتر پروتئین های غذا به اسیدهای آمینه آزاد تجزیه می شوند.
اگزوپپتیدازها (اگزوپروتئینازها) - آنزیم هایی که پروتئین ها را هیدرولیز می کنند، اسیدهای آمینه را از انتهای پپتید جدا می کنند: کربوکسی پپتیدازها - از انتهای C، آمینوپپتیدازها - از انتهای N، دی پپتیدازها دی پپتیدها را تجزیه می کنند. اگزوپپتیدازها در سلول های روده کوچک (آمینوپپتیدازها، دی پپتیدازها) و در پانکراس (کربوکسی پپتیداز) سنتز می شوند. این آنزیم ها به صورت درون سلولی در اپیتلیوم روده، در مقادیر کم، در لومن روده عمل می کنند.
اندوپپتیدازها (اندوپروتئینازها) - آنزیم های پروتئولیتیک (پپسین، تریپسین، کیموتریپسین) که پیوندهای پپتیدی را در زنجیره درون پپتیدی می شکافند. آنها پیوندهای تشکیل شده توسط اسیدهای آمینه خاص را با بالاترین سرعت هیدرولیز می کنند. اندوپپتیدازها به عنوان پروآنزیم سنتز می شوند که سپس با پروتئولیز انتخابی فعال می شوند. بنابراین، سلول‌هایی که این آنزیم‌ها را ترشح می‌کنند، از پروتئین‌های خود در برابر تخریب محافظت می‌کنند. غشای سلولی سلول های حیوانی نیز توسط یک لایه سطحی الیگوساکارید-گلیکوکالیکس و در روده ها و معده توسط لایه ای از مخاط از اثر آنزیم ها محافظت می شود.

بلوک اجاره ای

که در محصولات غذاییمحتوای اسیدهای آمینه آزاد بسیار کم است. اکثریت قریب به اتفاق آنها بخشی از پروتئین هایی هستند که تحت تأثیر آنزیم های پروتئاز (آنزیم های پپتیدی) در دستگاه گوارش هیدرولیز می شوند. ویژگی سوبسترای این آنزیم ها در این واقعیت نهفته است که هر یک از آنها پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط اسیدهای آمینه خاص را با بالاترین سرعت می شکند. پروتئازهایی که پیوندهای پپتیدی را در داخل یک مولکول پروتئین هیدرولیز می کنند به گروه اندوپپتیدازها تعلق دارند. آنزیم های متعلق به گروه اگزوپپتیدازها پیوند پپتیدی تشکیل شده توسط اسیدهای آمینه پایانی را هیدرولیز می کنند. تحت تأثیر همه پروتئازهای دستگاه گوارش، پروتئین های غذا به اسیدهای آمینه منفرد تجزیه می شوند و سپس وارد سلول های بافت می شوند.

هضم پروتئین در معده

شیره معده محصول چندین نوع سلول است. سلول های جداری دیواره های معده اسید هیدروکلریک تولید می کنند، سلول های اصلی پپسینوژن ترشح می کنند. سلول های جانبی و سایر سلول های اپیتلیال معده موکوس حاوی موسین ترشح می کنند. سلول های جداری همچنین یک گلیکوپروتئین را به داخل حفره معده ترشح می کنند که به آن "عامل درونی" (فاکتور قلعه) می گویند. این پروتئین به "عامل خارجی" - ویتامین B12 متصل می شود، از تخریب آن جلوگیری می کند و جذب را افزایش می دهد.

تشکیل و نقش اسید کلریدریک. عملکرد اصلی گوارشی معده این است که هضم پروتئین را آغاز می کند. اسید کلریدریک در این فرآیند نقش بسزایی دارد. پروتئین هایی که وارد معده می شوند ترشح هیستامین و گروهی از هورمون های پروتئینی - گاسترین ها را تحریک می کنند که به نوبه خود باعث ترشح HCI و پروآنزیم - پپسینوژن می شوند. منبع H+ H2CO3 است که در سلول های جداری معده از CO2 منتشر شده از خون و H2O تحت تأثیر آنزیم کربنیک انیدراز (کربنات دهیدراتاز) تشکیل می شود.

H2O + CO2 → H2CO3 → HCO3- + H+

تفکیک H2CO3 منجر به تشکیل بی کربنات می شود که با مشارکت پروتئین های ویژه، در ازای یون های C1- و H+ در پلاسما آزاد می شود که از طریق انتقال فعال کاتالیز شده توسط غشای H+/K+ وارد مجرای معده می شود. -ATPase در این حالت غلظت پروتون ها در لومن معده 106 برابر افزایش می یابد. یون های کلر از طریق کانال کلرید وارد لومن معده می شوند. غلظت HCl در شیره معده می تواند به 0.16 مولار برسد، به همین دلیل مقدار pH به 1.0-2.0 کاهش می یابد. مصرف غذاهای پروتئینی اغلب با ترشح ادرار قلیایی به دلیل ترشح همراه است مقدار زیادبی کربنات در طول تشکیل HCl. تحت تأثیر HCl، پروتئین‌های غذایی که تحت عملیات حرارتی قرار نگرفته‌اند، دناتوره می‌شوند، که در دسترس بودن پیوندهای پپتیدی برای پروتئازها را افزایش می‌دهد. Hcl اثر باکتری کشی دارد و از ورود باکتری های بیماری زا به روده جلوگیری می کند. علاوه بر این، اسید کلریدریک پپسینوژن را فعال می کند و pH مطلوبی برای عملکرد پپسین ایجاد می کند.

مکانیسم فعال سازی پپسین تحت تأثیر گاسترین ها، سنتز و ترشح پپسینوژن، شکل غیر فعال پپسین، در سلول های اصلی غدد معده تحریک می شود. پپسینوژن پروتئینی متشکل از یک زنجیره پلی پپتیدی با وزن مولکولی 40 کیلو دالتون است. تحت تأثیر HCl به پپسین فعال (وزن مولکولی 32.7 کیلو دالتون) با pH بهینه 1.0-2.5 تبدیل می شود. در طی فرآیند فعال‌سازی، در نتیجه پروتئولیز جزئی، 42 باقیمانده اسید آمینه از انتهای N مولکول پپسینوژن جدا می‌شود که حاوی تقریباً تمام اسیدهای آمینه با بار مثبت موجود در پپسینوژن است. بنابراین، اسیدهای آمینه با بار منفی در پپسین فعال غالب هستند که در بازآرایی ساختاری مولکول و تشکیل مرکز فعال نقش دارند. مولکول‌های فعال پپسین که تحت تأثیر HCl تشکیل می‌شوند، به سرعت مولکول‌های پپسینوژن باقی‌مانده را فعال می‌کنند (اتوکاتالیز). پپسین در درجه اول پیوندهای پپتیدی را در پروتئین های تشکیل شده توسط اسیدهای آمینه معطر (فنیل آلانین، تریپتوفان، تیروزین) و تا حدودی آهسته تر - که توسط اسیدهای آمینه لوسین و دی کربوکسیلیک تشکیل شده اند، هیدرولیز می کند. پپسین یک اندوپپتیداز است، بنابراین، در نتیجه عمل آن، پپتیدهای کوتاه تری در معده تشکیل می شوند، اما اسیدهای آمینه آزاد نیستند.

هضم پروتئین ها در روده ها.

محتویات معده (کیم) در طول هضم وارد دوازدهه می شود. مقدار pH پایین کیم باعث ترشح هورمون پروتئینی سکرتین در روده می شود که وارد خون می شود. این هورمون به نوبه خود ترشح آب پانکراس حاوی HCO3- را از لوزالمعده به داخل روده کوچک تحریک می کند که منجر به خنثی شدن HCl شیره معده و مهار پپسین می شود. در نتیجه، pH به شدت از 1.5-2.0 به ~7.0 افزایش می یابد. ورود پپتیدها به روده کوچک باعث ترشح هورمون پروتئین دیگری - کوله سیستوکینین می شود که باعث تحریک آزاد شدن آنزیم های پانکراس با pH بهینه 7.5-8.0 می شود. تحت تأثیر آنزیم های پانکراس و سلول های روده، هضم پروتئین کامل می شود.

فعال‌سازی آنزیم‌های پانکراس پانکراس پروآنزیم‌های تعدادی از پروتئازها را سنتز می‌کند: تریپسینوژن، کیموتریپسینوژن، پروالاستاز، پروکربوکسی پپتیدازهای A و B. در روده از طریق پروتئولیز جزئی به آنزیم‌های فعال تریپسین، کیموتریپسیناز و کیموتریپسیناز تبدیل می‌شوند.

فعال شدن تریپسینوژن تحت اثر آنزیم اپیتلیال روده انتروپپتیداز رخ می دهد. این آنزیم هگزاپپتید Val-(Asp)4-Lys را از انتهای N مولکول تریپسینوژن جدا می کند. تغییر در ساختار بخش باقی مانده از زنجیره پلی پپتیدی منجر به تشکیل یک مرکز فعال می شود و تریپسین فعال تشکیل می شود. توالی Val-(Asp)4-Lys در بیشتر تریپسینوژن های شناخته شده موجودات مختلف - از ماهی گرفته تا انسان - ذاتی است.

تریپسین به دست آمده کیموتریپسینوژن را فعال می کند که چندین آنزیم فعال از آن به دست می آید (شکل 9-3). کیموتریپسینوژن از یک زنجیره پلی پپتیدی حاوی 245 باقیمانده اسید آمینه و پنج پل دی سولفید تشکیل شده است. تحت تأثیر تریپسین، پیوند پپتیدی بین اسیدهای آمینه 15 و 16 شکسته می شود و در نتیجه پ-کیموتریپسین فعال تشکیل می شود. سپس تحت تأثیر π-کیموتریپسین، دی پپتید ser(14)-arg(15) جدا می شود که منجر به تشکیل δ-کیموتریپسین می شود. برش دی پپتید tre(147)-arg(148) تشکیل یک شکل پایدار از آنزیم فعال - α-کیموتریپسین را تکمیل می کند که از سه زنجیره پلی پپتیدی به هم متصل شده توسط پل های دی سولفیدی تشکیل شده است. پروآنزیم های باقی مانده از پروتئازهای پانکراس (پرولاستاز و پروکربوکسی پپتیدازهای A و B) نیز توسط تریپسین از طریق پروتئولیز جزئی فعال می شوند. در نتیجه، آنزیم های فعال - الاستاز و کربوکسی پپتیدازهای A و B تشکیل می شوند.

ویژگی عمل پروتئاز تریپسین ترجیحا پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط گروه های کربوکسیل آرژنین و لیزین را هیدرولیز می کند. کیموتریپسین ها در برابر پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط گروه های کربوکسیل اسیدهای آمینه آروماتیک (Phen، Tyr، Tri) بیشترین فعالیت را دارند. کربوکسی پپتیدازهای A و B آنزیم های حاوی روی هستند که بقایای اسید آمینه C ترمینال را جدا می کنند. علاوه بر این، کربوکسی پپتیداز A ترجیحا اسیدهای آمینه حاوی رادیکال های معطر یا آبگریز را جدا می کند و کربوکسی پپتیداز B باقی مانده های آرژنین و لیزین را جدا می کند. آخرین مرحله هضم، هیدرولیز پپتیدهای کوچک، تحت تأثیر آنزیم های آمینوپپتیدازها و دی پپتیدازها که توسط سلول های روده کوچک به شکل فعال سنتز می شوند، رخ می دهد.

آمینوپپتیدازها به طور متوالی اسیدهای آمینه N ترمینال زنجیره پپتیدی را جدا می کنند. بهترین شناخته شده لوسین آمینوپپتیداز است، آنزیمی حاوی Zn2+- یا Mn2+، علیرغم نامش، که ویژگی وسیعی برای اسیدهای آمینه N ترمینال دارد.
دی پپتیدازها دی پپتیدها را به اسیدهای آمینه تجزیه می کنند، اما روی تری پپتیدها عمل نمی کنند.

در نتیجه عمل متوالی تمام پروتئازهای گوارشی، بیشتر پروتئین های غذا به اسیدهای آمینه آزاد تجزیه می شوند.

آنزیم‌های اگزوپپتیدازها (اگزوپروتئینازها) که پروتئین‌ها را با جدا کردن اسیدهای آمینه از انتهای پپتید هیدرولیز می‌کنند: کربوکسی پپتیدازها از انتهای C، آمینوپپتیدازها از انتهای N، دی‌پپتیدازها دی پپتیدها را می‌شکنند. اگزوپپتیدازها در سلول های روده کوچک (آمینوپپتیدازها، دی پپتیدازها) و در پانکراس (کربوکسی پپتیداز) سنتز می شوند. این آنزیم ها به صورت درون سلولی در اپیتلیوم روده و در مقادیر کم در لومن روده عمل می کنند.

اندوپپتیدازها (اندوپروتئینازها) آنزیم های پروتئولیتیک (پپسین، تریپسین، کیموتریپسین) که پیوندهای پپتیدی را در زنجیره پپتیدی می شکافند. آنها پیوندهای تشکیل شده توسط اسیدهای آمینه خاص را با بالاترین سرعت هیدرولیز می کنند. اندوپپتیدازها به عنوان پروآنزیم سنتز می شوند که سپس با پروتئولیز انتخابی فعال می شوند. بنابراین، سلول‌هایی که این آنزیم‌ها را ترشح می‌کنند، از پروتئین‌های خود در برابر تخریب محافظت می‌کنند. از عمل آنزیم ها غشای سلولیسلول های حیوانی همچنین توسط یک لایه سطحی از الیگوساکاریدها به نام گلیکوکالیکس و در روده ها و معده توسط لایه ای از مخاط محافظت می شوند.

ما بزرگترین پایگاه اطلاعاتی را در RuNet داریم، بنابراین شما همیشه می توانید پرس و جوهای مشابه را پیدا کنید

این موضوع متعلق به بخش:

شیمی بیولوژیکی

متابولیسم در بدن انسان. پروتئین ها، اسیدهای آمینه، چربی ها. کاتابولیسم و آنابولیسم. فرآیندهای بیوشیمیایی موضوع شیمی بیولوژیکی. سوالات و پاسخ های امتحانی.

این مواد شامل بخش های زیر است:

موضوع و وظایف شیمی بیولوژیکی. متابولیسم مواد و انرژی، سازماندهی ساختاری سلسله مراتبی و بازتولید خود به عنوان مهمترین نشانه های ماده زنده

سیستم های چند مولکولی (زنجیره های متابولیک، فرآیندهای غشایی، سیستم های سنتز پلیمرهای زیستی، سیستم های تنظیم کننده مولکولی) به عنوان اهداف اصلی تحقیقات بیوشیمیایی

سطوح سازماندهی ساختاری موجودات زنده. بیوشیمی به عنوان سطح مولکولی مطالعه پدیده های زندگی. بیوشیمی و پزشکی (بیوشیمی پزشکی)

بخش‌ها و جهت‌های اصلی در بیوشیمی: شیمی بیورگانیک، بیوشیمی دینامیکی و عملکردی، زیست‌شناسی مولکولی

تاریخچه مطالعه پروتئین ها. ایده پروتئین ها به عنوان مهمترین طبقه از مواد آلی و جزء ساختاری و عملکردی بدن انسان

اسیدهای آمینه سازنده پروتئین ها، ساختار و خواص آنها. پیوند پپتیدی ساختار اولیه پروتئین ها

وابستگی خواص بیولوژیکی پروتئین ها به ساختار اولیه. ویژگی گونه ای ساختار اولیه پروتئین ها (انسولین های حیوانات مختلف)

ترکیب زنجیره های پپتیدی در پروتئین ها (ساختارهای ثانویه و سوم). برهمکنش های درون مولکولی ضعیف در زنجیره پپتیدی؛ پیوندهای دی سولفیدی

اصول عملکرد پروتئین مرکز فعال پروتئین ها و برهمکنش خاص آن با لیگاند به عنوان اساس عملکرد بیولوژیکی همه پروتئین ها. مکمل بودن برهمکنش بین مولکول های پروتئین و لیگاند. برگشت پذیری اتصال

ساختار دامنه و نقش آن در عملکرد پروتئین ها سموم و داروها به عنوان بازدارنده پروتئین

ساختار چهارتایی پروتئین ها ویژگی های ساختار و عملکرد پروتئین های الیگومری با استفاده از مثال پروتئین حاوی هم - هموگلوبین

پایداری ساختار فضایی پروتئین ها و دناتوره شدن آنها. عوامل ایجاد دناتوره شدن

چپرون ها دسته ای از پروتئین ها هستند که پروتئین های دیگر را در برابر دناتوره شدن تحت شرایط سلولی محافظت می کنند و شکل گیری ترکیب اصلی آنها را تسهیل می کنند.

انواع پروتئین ها. پروتئین های کروی و فیبریلار، ساده و پیچیده. طبقه بندی پروتئین ها بر اساس عملکرد بیولوژیکی و خانواده آنها: (سرین پروتئازها، ایمونوگلوبولین ها)

ایمونوگلوبولین ها، ویژگی های ساختاری، انتخابی بودن تعامل با آنتی ژن. تنوع محل های اتصال به آنتی ژن زنجیره های H و L. طبقات ایمونوگلوبولین ها، ویژگی های ساختار و عملکرد

خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها وزن مولکولی، اندازه و شکل، حلالیت، یونیزاسیون، هیدراتاسیون

روش های جداسازی پروتئین های منفرد: رسوب با نمک ها و حلال های آلی، فیلتراسیون ژل، الکتروفورز، تبادل یونی و کروماتوگرافی میل ترکیبی

روش های اندازه گیری کمی پروتئین ها ویژگی های فردی ترکیب پروتئین اندام ها. تغییرات در ترکیب پروتئین اندام ها در طول انتوژنز و بیماری ها.

تاریخچه کشف و مطالعه آنزیم ها. ویژگی های کاتالیز آنزیمی ویژگی عملکرد آنزیم وابستگی سرعت واکنش های آنزیمی به دما، pH، غلظت آنزیم و سوبسترا.

طبقه بندی و نامگذاری آنزیم ها ایزوآنزیم ها واحدهای اندازه گیری فعالیت و کمیت آنزیم.

کوفاکتورهای آنزیمی: یون های فلزی و کوآنزیم ها. عملکرد کوآنزیمی ویتامین ها (به عنوان مثال، ویتامین های B6، PP، B2)

مهارکننده های آنزیم مهار برگشت پذیر و غیر قابل برگشت. بازداری رقابتی داروها به عنوان مهارکننده های آنزیم

تنظیم عملکرد آنزیم: مهارکننده ها و فعال کننده های آلوستریک. مراکز کاتالیزوری و نظارتی. ساختار چهارتایی آنزیم های آلوستریک و تغییرات همکاری در ترکیب پروتومرهای آنزیمی.

تنظیم فعالیت آنزیم توسط فسفوریلاسیون و دفسفوریلاسیون. مشارکت آنزیم ها در هدایت سیگنال های هورمونی

تفاوت در ترکیب آنزیمی اندام ها و بافت ها. آنزیم های اختصاصی اندام تغییرات در آنزیم ها در طول رشد

تغییر در فعالیت آنزیم در بیماری ها. آنزیموپاتی های ارثی منشا آنزیم های خون و اهمیت تعیین آنها در بیماری ها

استفاده از آنزیم ها برای درمان بیماری ها. استفاده از آنزیم ها به عنوان معرف های تحلیلی در تشخیص های آزمایشگاهی (تعیین گلوکز، اتانول، اسید اوریک و غیره). آنزیم های بی حرکت

متابولیسم: تغذیه، متابولیسم و دفع محصولات متابولیک. اجزای مواد غذایی ارگانیک و معدنی. اجزای اصلی و فرعی

مواد مغذی اساسی: کربوهیدرات ها، چربی ها، پروتئین ها، نیاز روزانه، هضم. قابلیت تعویض جزئی هنگام تغذیه

اجزای ضروری مواد مغذی ضروری. اسیدهای آمینه ضروری؛ ارزش غذایی پروتئین های مختلف غذایی اسید لینولئیک یک اسید چرب ضروری است

تاریخچه کشف و مطالعه ویتامین ها. طبقه بندی ویتامین ها عملکرد ویتامین ها

کمبود ویتامین های غذایی و ثانویه و هیپوویتامینوز. هیپرویتامینوز مثال ها

مواد معدنی مواد غذایی پاتولوژی های منطقه ای مرتبط با کمبود ریز عناصر در غذا و آب.

مفهوم متابولیسم و مسیرهای متابولیک آنزیم ها و متابولیسم مفهوم تنظیم متابولیک محصولات نهایی اصلی متابولیسم انسان

مطالعات بر روی کل موجودات، اندام ها، بخش های بافتی، هموژن ها، ساختارهای درون سلولی و در سطح مولکولی

واکنش های آندرگونیک و اگزرگونیک در یک سلول زنده. ترکیبات ماکرو ارژیک مثال ها.

فسفوریلاسیون اکسیداتیو، نسبت P/O. ساختار میتوکندری و سازمان ساختاری زنجیره تنفسی. پتانسیل الکتروشیمیایی گذرنده

تنظیم زنجیره انتقال الکترون (کنترل تنفسی). تفکیک تنفس بافت و فسفوریلاسیون اکسیداتیو. عملکرد تنظیم کننده حرارت تنفس بافتی

اختلالات متابولیسم انرژی: حالت های کم انرژی در نتیجه هیپوکسی، هیپو-، ویتامینوز و دلایل دیگر. ویژگی های سنی تامین انرژی بدن با مواد مغذی

تشکیل اشکال سمی اکسیژن، مکانیسم اثر مخرب آنها بر سلول ها. مکانیسم های حذف گونه های سمی اکسیژن

کاتابولیسم مواد مغذی اساسی - کربوهیدرات ها، چربی ها، پروتئین ها. مفهوم مسیرهای خاص کاتابولیسم و مسیرهای عمومی کاتابولیسم

دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو پیروویک اسید. توالی واکنش ها ساختار کمپلکس پیروات دکربوکسیلاز

چرخه اسید سیتریک: توالی واکنش ها و ویژگی های آنزیم ها. رابطه بین مسیرهای کاتابولیک رایج و زنجیره انتقال الکترون و پروتون

مکانیسم های تنظیم چرخه سیترات عملکردهای آنابولیک چرخه اسید سیتریک واکنش هایی که چرخه سیترات را دوباره پر می کنند

کربوهیدرات های اصلی حیوانات، محتوای آنها در بافت ها، نقش بیولوژیکی. کربوهیدرات های اساسی غذا. هضم کربوهیدرات ها

تجزیه هوازی مسیر اصلی کاتابولیسم گلوکز در انسان و سایر موجودات هوازی است. توالی واکنش ها قبل از تشکیل پیروات (گلیکولیز هوازی)

توزیع و اهمیت فیزیولوژیکی تجزیه هوازی گلوکز استفاده از گلوکز برای سنتز چربی در کبد و بافت چربی.

تجزیه بی هوازی گلوکز (گلیکولیز بی هوازی). اکسیداسیون گلیکولیتیک، پیروات به عنوان یک گیرنده هیدروژن. فسفوریلاسیون سوبسترا توزیع و اهمیت فیزیولوژیکی این مسیر تجزیه گلوکز

بیوسنتز گلوکز (گلوکونئوژنز) از اسیدهای آمینه، گلیسرول و اسید لاکتیک. رابطه بین گلیکولیز در عضلات و گلوکونئوژنز در کبد (چرخه کوری)

ایده ای از مسیر پنتوز فسفات تحولات گلوکز. واکنش های اکسیداتیو (تا مرحله ریبولوز-5-فسفات). توزیع و خلاصه نتایج این مسیر (تشکیل پنتوز، NADPH و انرژی)

خواص و توزیع گلیکوژن به عنوان یک پلی ساکارید ذخیره بیوسنتز گلیکوژن بسیج گلیکوژن

ویژگی های متابولیسم گلوکز در اندام ها و سلول های مختلف: گلبول های قرمز، مغز، ماهیچه ها، بافت چربی، کبد.

ایده ای از ساختار و عملکرد بخش کربوهیدرات گلیکولیپیدها و گلیکوپروتئین ها. اسیدهای سیالیک

اختلالات ارثی متابولیسم مونوساکارید و دی ساکارید: عدم تحمل گالاکتوزمی، فروکتوز و دی ساکارید. گلیکوژنوزها و آگلیکوژنوزها

مهمترین لیپیدهای بافت انسان لیپیدهای ذخیره (چربی) و لیپیدهای غشایی (لیپیدهای پیچیده). اسیدهای چرب در لیپیدهای بافت انسان

عوامل تغذیه ای ضروری طبیعت لیپیدی. اسیدهای چرب ضروری: ω-3- و ω-6- اسیدها به عنوان پیش ساز برای سنتز ایکوزانوئیدها.

بیوسنتز اسیدهای چرب، تنظیم متابولیسم اسیدهای چرب

شیمی واکنش های بتا اکسیداسیون اسیدهای چرب، خلاصه انرژی

چربی های غذایی و هضم آنها جذب محصولات گوارشی اختلالات هضم و جذب. سنتز مجدد تری گلیسرول در دیواره روده

تشکیل شیلومیکرون و انتقال چربی نقش آپوپروتئین ها در ترکیب شیلومیکرون ها. لیپوپروتئین لیپاز

بیوسنتز چربی ها در کبد از کربوهیدرات ها. ساختار و ترکیب لیپوپروتئین های انتقال دهنده در خون

رسوب و تحرک چربی ها در بافت چربی. تنظیم سنتز و بسیج چربی. نقش انسولین، گلوکاگون و آدرنالین

فسفولیپیدها و گلیکولیپیدهای اصلی بافت های انسانی (گلیسروفسفولیپیدها، اسفنگوفسفولیپیدها، گلیکوگلیسرولیپیدها، گلیکوسفیگولیپیدها). ایده ای از بیوسنتز و کاتابولیسم این ترکیبات.

اختلالات متابولیسم چربی خنثی (چاقی)، فسفولیپیدها و گلیکولیپیدها. اسفنگولیپیدوزها

ساختار و عملکردهای بیولوژیکی ایکوزانوئیدها بیوسنتز پروستاگلاندین ها و لکوترین ها

کلسترول به عنوان پیش ساز تعدادی از استروئیدهای دیگر. مفهوم بیوسنتز کلسترول سیر واکنش ها را قبل از تشکیل اسید موالونیک بنویسید. نقش هیدروکسی متیل گلوتاریل کوآ ردوکتاز

سنتز اسیدهای صفراوی از کلسترول. ترکیب اسیدهای صفراوی، اسیدهای صفراوی اولیه و ثانویه. حذف اسیدهای صفراوی و کلسترول از بدن.

LDL و HDL - انتقال، اشکال کلسترول در خون، نقش در متابولیسم کلسترول. هیپرکلسترولمی. اساس بیوشیمیایی برای توسعه آترواسکلروز.

مکانیسم بیماری سنگ کیسه صفرا (سنگ های کلسترولی). استفاده از چنودسوکیکولیک اسید برای درمان سنگ کلیه.

هضم پروتئین ها پروتئین ها - پپسین، تریپسین، کیموتریپسین؛ پروآنزیم های پروتئینازها و مکانیسم های تبدیل آنها به آنزیم ها. ویژگی سوبسترای پروتئینازها اگزوپپتیدازها و اندوپپتیدازها.

ارزش تشخیصی آنالیز بیوشیمیایی شیره معده و اثنی عشر. در مورد ترکیب این آب میوه ها توضیح مختصری بدهید.

پروتئینازهای پانکراس و پانکراتیت. استفاده از مهارکننده های پروتئیناز برای درمان پانکراتیت.

ترانس آمینوترانسفرازها عملکرد کوآنزیم ویتامین B6 ویژگی آمینوترانسفرازها

آمینو اسیدهای دخیل در ترانس آمیناسیون؛ نقش ویژه اسید گلوتامیک اهمیت بیولوژیکی واکنش های ترانس آمیناسیون تعیین ترانس آمینازها در سرم خون در انفارکتوس میوکارد و بیماری های کبدی.

دآمیناسیون اکسیداتیو اسیدهای آمینه؛ گلوتامات دهیدروژناز دآمیناسیون غیرمستقیم اسیدهای آمینه اهمیت بیولوژیکی

گلوتامیناز کلیه؛ تشکیل و دفع نمک های آمونیوم فعال شدن گلوتامیناز کلیه در طی اسیدوز

بیوسنتز اوره. رابطه بین چرخه اورنیتین و چرخه TCA. منشا اتم های نیتروژن اوره. اختلال در سنتز و دفع اوره. هیپرآمونمی

تبادل باقی مانده اسیدهای آمینه بدون نیتروژن. اسیدهای آمینه گلیکوژنیک و کتوژنیک. سنتز گلوکز از اسیدهای آمینه. سنتز اسیدهای آمینه از گلوکز

ترانس متیلاسیون متیونین و اس آدنوزیل متیونین. سنتز کراتین، آدرنالین و فسفاتیدیل کولین

متیلاسیون DNA مفهوم متیلاسیون ترکیبات خارجی و دارویی

آنتی ویتامین اسید فولیک. مکانیسم اثر داروهای سولفونامید.

متابولیسم فنیل آلانین و تیروزین. فنیل کتونوری؛ نقص بیوشیمیایی، تظاهرات بیماری، روش های پیشگیری، تشخیص و درمان.

آلکاپتونوری و آلبینیسم: نقایص بیوشیمیایی که در آن ایجاد می شوند. اختلال در سنتز دوپامین، پارکینسونیسم

دکربوکسیلاسیون اسیدهای آمینه ساختار آمین های بیوژنیک (هیستامین، سروتونین، اسید γ-آمینو بوتیریک، کاتکول آمین ها). عملکرد آمین های بیوژنیک

دآمیناسیون و هیدروکسیلاسیون آمین های بیوژنیک (به عنوان واکنش های خنثی سازی این ترکیبات)

اسیدهای نوکلئیک، ترکیب شیمیایی، ساختار. ساختار اولیه DNA و RNA، پیوندهایی که ساختار اولیه را تشکیل می دهند

ساختار ثانویه و سوم DNA. دناتوره سازی، بازسازی DNA. هیبریداسیون، تفاوت گونه ها در ساختار اولیه DNA

RNA، ترکیب شیمیایی، سطوح سازماندهی ساختاری. انواع RNA، توابع. ساختار ریبوزوم

ساختار کروماتین و کروموزوم ها

تجزیه اسید نوکلئیک نوکلئازهای دستگاه گوارش و بافت ها. تجزیه نوکلئوتیدهای پورین

درک بیوسنتز نوکلئوتیدهای پورین؛ مراحل اولیه بیوسنتز (از ریبوز-5-فسفات تا 5-فسفریبوسیلامین)

اسید اینوزینیک به عنوان پیش ساز اسیدهای آدنیلیک و گوانیلیک.

مفهوم تجزیه و بیوسنتز نوکلئوتیدهای پیریمیدین

اختلالات متابولیسم نوکلئوتید نقرس؛ استفاده از آلوپورینول برای درمان نقرس زانتینوریا. اوروتاسیدوری

بیوسنتز دئوکسی ریبونوکلئوتیدها استفاده از مهارکننده های سنتز دئوکسی ریبونوکلئوتید برای درمان تومورهای بدخیم

سنتز DNA و مراحل تقسیم سلولی نقش سیکلین ها و پروتئینازهای وابسته به سیکلین در پیشرفت سلولی در چرخه سلولی

آسیب DNA و ترمیم آنزیم های مجتمع ترمیم DNA

بیوسنتز RNA RNA پلیمراز مفهوم ساختار ژن موزاییک، رونوشت اولیه، پردازش پس از رونویسی

کد بیولوژیکی، مفاهیم، ویژگی های کد، هم خطی، سیگنال های خاتمه.

نقش RNA های انتقالی در بیوسنتز پروتئین بیوسنتز aminoacyl-t-RNA. ویژگی سوبسترا سنتتازهای آمینواسیل-tRNA

توالی وقایع روی ریبوزوم در طول مونتاژ یک زنجیره پلی پپتیدی. عملکرد پلی ریبوزوم ها پردازش پس از ترجمه پروتئین ها

تنظیم ژن تطبیقی در پرو و یوکاریوت ها نظریه اپرون عملکرد اپرون ها

مفهوم تمایز سلولی تغییرات در ترکیب پروتئین سلول ها در طول تمایز (با استفاده از مثال ترکیب پروتئین زنجیره های پلی پپتیدی هموگلوبین)

مکانیسم های مولکولی تنوع ژنتیکی جهش های مولکولی: انواع، فراوانی، اهمیت

ناهمگونی ژنتیکی پلی مورفیسم پروتئین ها در جمعیت انسانی (انواع هموگلوبین، گلیکوزیل ترانسفراز، مواد خاص گروه و غیره)

مبنای بیوشیمیایی وقوع و تظاهرات بیماری های ارثی (تنوع، توزیع)

سیستم های اساسی ارتباطات بین سلولی: غدد درون ریز، پاراکرین، تنظیم اتوکرین

نقش هورمون ها در سیستم تنظیم متابولیک. سلول های هدف و گیرنده های هورمونی سلولی

مکانیسم های انتقال سیگنال هورمونی به سلول ها

طبقه بندی هورمون ها بر اساس ساختار شیمیایی و عملکردهای بیولوژیکی

ساختار، سنتز و متابولیسم یدوتیرونین ها. تاثیر بر متابولیسم تغییرات متابولیسم در طول کم کاری و پرکاری تیروئید. علل و تظاهرات گواتر اندمیک

تنظیم متابولیسم انرژی، نقش انسولین و هورمون های ضد جزیره ای در تضمین هموستاز

تغییرات متابولیک در دیابت پاتوژنز علائم اصلی دیابت

پاتوژنز عوارض دیررس دیابت (ماکرو و میکروآنژیوپاتی، نفروپاتی، رتینوپاتی، آب مروارید). کمای دیابتی

تنظیم متابولیسم آب نمک ساختار و عملکرد آلدوسترون و وازوپرسین

سیستم رنین-آنژیوتانسین-آلدوسترون. مکانیسم های بیوشیمیایی فشار خون کلیوی، ادم، کم آبی بدن.

سمیت اکسیژن: تشکیل گونه های فعال اکسیژن (آنیون سوپراکسید، پراکسید هیدروژن، رادیکال هیدروکسیل)

آسیب غشایی به دلیل پراکسیداسیون لیپیدی. مکانیسم های محافظت در برابر اثرات سمی اکسیژن: غیر آنزیمی (ویتامین های E، C، گلوتاتیون و غیره) و آنزیمی (سوپراکسید دیسموتاز، کاتالاز، گلوتاتیون پراکسیداز)

تبدیل زیستی مواد دارویی. تأثیر داروها بر آنزیم های دخیل در خنثی سازی بیگانه بیوتیک ها

مبانی سرطان زایی شیمیایی. معرفی برخی از مواد شیمیایی سرطان زا: هیدروکربن های آروماتیک چند حلقه ای، آمین های معطر، دی اکسیدها، میتوکسین ها، نیتروزامین ها

ویژگی های رشد، ساختار و متابولیسم گلبول های قرمز

انتقال اکسیژن و دی اکسید کربن توسط خون. هموگلوبین جنینی (HbF) و اهمیت فیزیولوژیکی آن

اشکال چند شکلی هموگلوبین های انسانی. هموگلوبینوپاتی ها هیپوکسی کم خون

بیوسنتز هِم و تنظیم آن موضوع اختلالات سنتز پورفیریا

تجزیه هم. خنثی سازی بیلی روبین اختلالات متابولیسم بیلی روبین و زردی: همولیتیک، انسدادی، سلول های کبدی. زردی نوزادان

ارزش تشخیصی تعیین بیلی روبین و سایر رنگدانه های صفراوی در خون و ادرار

متابولیسم آهن: جذب، انتقال خون، رسوب. اختلالات متابولیسم آهن: کم خونی فقر آهن، هموکروماتوز

بخش های پروتئینی اصلی پلاسمای خون و عملکرد آنها. اهمیت تعریف آنها برای تشخیص بیماری ها. آنزیم تشخیصی

سیستم انعقاد خون. مراحل تشکیل لخته فیبرین مسیرهای انعقادی درونی و بیرونی و اجزای آنها

اصول تشکیل و توالی عملکرد کمپلکس های آنزیمی مسیر پیش انعقاد. نقش ویتامین K در لخته شدن خون

مکانیسم های اساسی فیبرینولیز فعال کننده های پلاسمینوژن به عنوان عوامل ترومبولیتیک ضد انعقاد خون پایه: آنتی ترومبین III، ماکروگلوبولین، آنتی کانورتین. هموفیلی

اهمیت بالینی آزمایش خون بیوشیمیایی

غشاهای سلولی اصلی و عملکرد آنها خواص عمومی غشاها: سیالیت، عدم تقارن عرضی، نفوذپذیری انتخابی

ترکیب لیپیدی غشاها (فسفولیپیدها، گلیکولیپیدها، کلسترول). نقش لیپیدها در تشکیل دولایه لیپیدی

پروتئین های غشایی - یکپارچه، سطحی، "لنگر". اهمیت تغییرات پس از ترجمه در تشکیل پروتئین های غشایی عملکردی

مکانیسم های انتقال ماده از طریق غشاها: انتشار ساده، انتقال فعال اولیه (Na+-K+-ATPase، Ca2+-ATPase)، سمپورت غیرفعال و آنتی پورت، انتقال فعال ثانویه

انتقال سیگنال از طریق غشاء مشارکت غشاها در فعال سازی سیستم های تنظیمی درون سلولی - آدنیلات سیکلاز و اینوزیتول فسفات در انتقال سیگنال هورمونی

کلاژن: ویژگی های ترکیب اسید آمینه، ساختار اولیه و فضایی. نقش اسید اسکوربیک در هیدروکسیلاسیون پرولین و لیزین

ویژگی های بیوسنتز و بلوغ کلاژن. علائم کمبود ویتامین C

ویژگی های ساختار و عملکرد الاستین

گلیکوزامینوگلیکان ها و پروتئوگلیکان ها. ساختار و توابع. نقش اسید هیالورونیک در سازماندهی ماتریکس بین سلولی

پروتئین های چسبنده ماتریکس بین سلولی: فیبرونکتین و لامینین، ساختار و عملکرد آنها. نقش این پروتئین ها در تعاملات سلولی و رشد تومور

سازماندهی ساختاری ماتریکس بین سلولی. تغییرات در بافت همبند در طول پیری و کلاژنوز. نقش کلاژناز در بهبود زخم اکسی پرولینوری

مهمترین پروتئین های میوفیبریل: میوزین، اکتین، اکتومیوزین، تروپومیوزین، تروپونین، اکتینین. ساختار مولکولی میوفیبریل ها

مکانیسم های بیوشیمیایی انقباض و آرامش عضلانی نقش گرادیان های یون تک ظرفیتی و کلسیم در تنظیم انقباض و آرامش عضلانی

پروتئین های سارکوپلاسمی: میوگلوبین، ساختار و عملکرد آن مواد استخراج کننده عضلات

ویژگی های متابولیسم انرژی در عضلات. کراتین فسفات

تغییرات بیوشیمیایی در دیستروفی عضلانی و عصب کشی عضلانی. کراتینوری

ترکیب شیمیایی بافت عصبی غشاهای میلین: ویژگی های ترکیب و ساختار

متابولیسم انرژی در بافت عصبی اهمیت تجزیه هوازی گلوکز

بیوشیمی منشا و هدایت تکانه های عصبی. مکانیسم های مولکولی انتقال سیناپسی

واسطه ها: استیل کولین، کاتکول آمین ها، سروتونین، اسید γ-آمینو بوتیریک، اسید گلوتامیک، گلیسین، هیستامین

صرفه جویی در انرژی و منابع

کلکتورهای خورشیدی محاسبه کلکتور خورشیدی تعیین مساحت کلکتورهای خورشیدی. مزیت اصلی کلکتورهای خورشیدی این است که انرژی تولید می کنند انرژی حرارتیرایگان.

تاریخ قرن 17-19

فرهنگ بدنی، ورزش و بهبود سلامت

تربیت بدنی در کمپ سلامت به دلیل مدت اقامت نسبتاً کوتاه در کمپ، تنوع گروه کودکان بر حسب سن، وضعیت سلامت، سطح دارای ویژگی های خاصی است. رشد فیزیکیو آمادگی جسمانی

بازاریابی بنگاه های صنعتی

ماهیت و کارکردهای بازاریابی شرکت های صنعتی. محصولات صنعتی اتاق بازرگانی و صنایع. تحقیقات بازاریابی بازار محصولات صنعتی اتاق بازرگانی و صنایع. قیمت محصولات جدید.

استراتژی نظامی Bohdan Khmelnytsky

جنگ برای مردم اوکراین در اواسط قرن هفدهم رایگان بود. یک گروه کامل از رهبران نظامی با استعداد در اوکراین تشکیل داد. بوگدان خملنیتسکی متای نظامی-استراتژیک را توصیف کرد که شامل چنین جهت گیری های اساسی بود. نبرد پیلیاوتسی. کارزار نظامی

آماده سازی آنزیمی

استفاده از آنزیم ها برای اهداف درمانی آنزیم درمانی نامیده می شود. در عمل بالینی، پرکاربردترین آنزیم ها آنزیم های حیوانی هستند که تحت تأثیر ژن ها تشکیل می شوند. در حال حاضر بیش از 2000 آنزیم تولید شده توسط سلول های حیوانی کشف شده است که فرآیندهای اساسی زندگی سلول ها (سنتز و تخریب مواد، تبدیل آنها، تنفس درون سلولی، تبادل انرژی) را تنظیم می کند.

آنزیم ها مواد پروتئینی با وزن مولکولی 21000 و بالاتر هستند.

فعالیت آنها به ساختار شیمیایی آنها بستگی دارد. استفاده از آنزیم ها به عنوان عوامل دارویی می تواند باعث واکنش های آلرژیک در اولین تجویز یا با تجویز مکرر (بین روز هفتم تا چهاردهم پس از ورود دارو به بدن) شود، زمانی که آنتی بادی ها در بدن تجمع می کنند. بنابراین، استفاده بالینی از آماده سازی آنزیمی باید با در نظر گرفتن ویژگی های واکنش پذیری بدن کودک انجام شود و نباید بیش از 7 روز به صورت تزریقی تجویز شود.

در عمل اطفال، آماده سازی آنزیمی به طور گسترده ای برای فرآیندهای چرکی-نکروز، کلاژنوز، بیماری های سیستم برونکوپولمونری، عملکرد ناکافی غدد گوارشی و سایر بیماری ها استفاده می شود.

بنابراین، برخی از آماده‌سازی‌های آنزیمی برای رقیق شدن خلط و مخاط ویسکوز، حل کردن چرک و بافت مرده (تریپسین، کیموتریپسین، کیموپسین، تریلیتین، ریبونوکلئاز، دئوکسی ریبونوکلئاز)، از بین بردن لخته‌های خون (فیبرینولیز، بافت همبند استرپتولیاز) و نرم‌کردن آن تجویز می‌شوند. هیالورونیداز، کلاژناز، لیداز و غیره)، با نارسایی عملکرد آنزیمی دستگاه گوارش (پپسین، پانکراتین و غیره).

برای افزایش فعالیت بسیاری از آماده سازی های آنزیمی، کوآنزیم ها (کوفاکتورها) به طور همزمان با آنها تجویز می شوند: ویتامین ها، کوکربوکسیلاز، کاتیون های فلزی و غیره. در زیر توضیحاتی در مورد آنزیم هایی که بیشترین کاربرد را در اطفال دارند، آورده شده است.

22.به معنی تحریک فرآیندهای بازسازی است. طبقه بندی. مفهوم گروه های اصلی داروها: ویتامین ها (B-12، B-6، B-1، C، A، U، و غیره)، داروهای آنابولیک (داروهای استروئیدی و غیر استروئیدی - ریبوکسین، اوروات پتاسیم، نوکلئینات سدیم). متیلوراسیل و غیره)، محرک های بیوژنیک (آلوئه، FIBS و غیره)، ایمونومیودولاتورها (لوامیزول، تیمالین، تاکتیوین و غیره)، محرک های غیراختصاصی با منشا گیاهی و حیوانی (روغن خولان دریایی، روغن رز هیپ، کاروتولین، بره موم، solcoseryl، cerebrolysin و غیره). کاربرد در دندانپزشکی

در نتیجه بیماری ها، صدمات، اثرات نامطلوب محیطاسترس بیش از حد جسمی و روحی می تواند باعث آسیب به سلول ها، اختلال در تغذیه آنها (تروفیسم) و کمبود انرژی لازم برای فرآیندهای بیوسنتزی شود. همه اینها منجر به اختلال عملکرد یا مرگ سلول ها و بافت های متشکل از آنها می شود.

در طول حیات بدن، سلول هایی که تاریخ مصرف آنها تمام شده یا در اثر بیماری، آسیب، استرس بیش از حد و غیره آسیب دیده اند، به طور مداوم بازسازی می شود (ترمیم، احیا). بازسازی فیزیولوژیکی یک فرآیند طبیعی جایگزینی سلول های کوتاه مدت (سلول های خون، سلول های پوست، غشاهای مخاطی) است که توسط مکانیسم های داخلی تحریک می شود. مصالح ساختمانیعناصر تشکیل دهنده غذا برای این فرآیند خدمت می کنند.

در بسیاری از موارد بازسازی فیزیولوژیکیبازیابی ساختار و عملکرد اصلی اندام ها و سیستم ها را تضمین نمی کند و نیاز به متوسل شدن به تحریک مصنوعی بازسازی وجود دارد. بازسازی با هدف بازیابی نواحی از اندام ها یا بافت هایی که در نتیجه برخی از فرآیندهای پاتولوژیک از بین رفته اند، ترمیمی نامیده می شود. بازسازی ترمیمی شامل مجموعه ای از اقدامات برای از بین بردن عامل آسیب رسان، بافت های غیرقابل دوام، عوامل بازدارنده بازسازی (استرس، التهاب، عفونت، اختلال در خون رسانی و غیره) است. مجموعه این اقدامات همچنین شامل تحریک سنتز پروتئین و فعال سازی است مکانیسم های دفاعیکه عملکرد کل بدن را تضمین می کند.

برای تحریک بازسازی از آن استفاده می شود داروهامکانیسم های مختلف عمل، تسریع فرآیندهای بازیابی در بدن. این عوامل متابولیسم و سیستم ایمنی بدن را فعال می‌کنند، سنتز پروتئین را تحریک می‌کنند، جذب اکسیژن توسط سلول‌ها و بافت‌ها را بهبود می‌بخشند و بر عملکرد اعصاب مرکزی و مرکزی اثر مقوی دارند. سیستم غدد درون ریز. اینها عبارتند از ویتامین ها (اسید فولیک، سیانوکوبالامین، پیریدوکسین، تیامین، اسید اسکوربیک، رتینول و غیره)، عوامل آنابولیک (اینوزین، متاندینون، متیلوراسیل، ناندرولون، سدیم دئوکسی ریبونوکلئات، اسید اوروتیک، سیلابولین)، محرک های ایمنی مختلف، همچنین محرک های بیولوژیکی، و همچنین. به دست آمده از گیاهان، بافت های حیوانی و سایر منابع طبیعی که قادر به تسریع یا تحریک فرآیندهای بازسازی هستند. ویتامین ها، عوامل آنابولیک، تعدیل کننده های ایمنی و نقش آنها در فرآیندهای بازسازی در بخش های مربوطه مورد بحث قرار گرفته است. محرک های بیوژنیک بازسازی شامل آماده سازی آلوئه (آب و عصاره)، روغن خولان دریایی، روغن گل رز، بره موم، آپیلاک، عصاره های مختلف از بافت های حیوانی و همچنین محصولات تشکیل شده در گل و لای خور و ذغال سنگ نارس می باشد.

اثر موضعی، ضد میکروبی و استفاده از اسیدهای غلیظ و ضعیف (بوریک، سالیسیلیک و غیره)، ویژگی های کاربرد در دندانپزشکی. اثر سمی اسیدهای غلیظ، کمک به آن.

اسیدها

عمل بستگی به قدرت و غلظت اسید دارد.

الف) اسیدهای ضعیف دارند مزاحمعمل: رگ های خونی را گشاد می کند و خون رسانی را افزایش می دهد. در پزشکی از محلول های 1-2% و پمادهای اسید سالیسیلیک 2-4% استفاده می شود که دارای اثر کراتوپلاستیک =>درماتیت در کودکان است.

ب) با افزایش غلظت، انعقاد سطحی پروتئین ها مشاهده می شود => اثر ضد عفونی کننده=> اسیدهای ضعیف به عنوان ضد عفونی کننده از جمله برای شستشو، شستشو و دوش استفاده می شوند. بیشتر استفاده می شود اسید بوریک، اما در کودکان زیر 3 سال منع مصرف دارد، زیرا در کودکان خردسال به خوبی جذب می شود و باعث مسمومیت جدی (کاهش فشار خون، نارسایی کلیه) می شود.

ب) اسیدهای قوی باعث نکروز انعقادی- کم آبی سلولی نکروز قوام متراکم با مرزهای واضح دارد، نه عمیق. عملا آلوده نیست. در درماتولوژی از HNO3 برای از بین بردن پاپیلوم ها استفاده می شود.

د) HCl (اسید کلریدریک) در گوارش برای ورم معده با فعالیت ترشحی ناکافی استفاده می شود.

د) لیمونتارحاوی سوکسینیک و اسید سیتریک است.

متابولیسم انرژی را تحریک می کند

فرآیندهای OB را تحریک می کند

ترشح شیره معده را افزایش می دهد

اشتها را افزایش می دهد

متابولیسم بافت را تنظیم می کند

اثر ضد الکلی دارد

کاربرد:

1) افزایش واکنش پذیری غیراختصاصی بدن زنان باردار به منظور جلوگیری از عوارض هیپوکسی و سوء تغذیه جنین و در صورت سقط جنین.

2) برای جلوگیری از مسمومیت، اثرات سمی الکل را در هنگام مسمومیت حاد با الکل کاهش دهید. برای الکلیسم مزمن در درمان پیچیده نوشیدن الکل

3) برای درمان اختلالات آستینوژیتیو.

اسیدها و قلیاها- باعث دناتوره شدن پروتئین های میکروارگانیسم می شود. آنها از غشاهای سلولی به شکل غیرقابل تفکیک عبور می کنند و تجزیه آنها در داخل سلول میکروبی انجام می شود و در آنجا باعث دناتوره شدن اجزای پروتئین می شوند.

ترکیباتی که در محلول های آبی تفکیک می شوند و کاتیون ها (یون های هیدروژن با بار مثبت) و آنیون ها (باقی مانده های اسید یونی با بار منفی) تشکیل می دهند. با توجه به درجه تفکیک، آنها به اسیدهای قوی - با تفکیک مشخص (50٪، نیتریک، سولفوریک، هیدروکلریک)، متوسط (از 1 تا 50٪)، فسفریک و ضعیف (1٪)، اسیدهای بوریک تقسیم می شوند.

اثرات ضد میکروبی با تغییر در pH محیط، کم آبی سلول های باکتریایی و تشکیل آلبومینات همراه است. با این حال، به ندرت برای ضدعفونی ساختمان های دام استفاده می شود، به استثنای اسیدهای لاکتیک و پراستیک، به دلیل آسیب تجهیزات و هزینه بالا.

به طور موضعی، اسیدها بر روی بافت ها ضد التهاب (به دلیل اثرات قابض و ضد عفونی کننده)، تحریک کننده و نکروز کننده (بسته به اسید و غلظت) عمل می کنند.

هنگامی که به صورت خوراکی در غلظت های پایین مصرف شوند، فعالیت پپسین را افزایش می دهند، جداسازی شیره معده و پانکراس را افزایش می دهند و اثر ضد تخمیر دارند.

پادزهرهای مسمومیت با اسید قلیایی ضعیف هستند.

اسید بوریک- اسید بوریکوم پودر یا تکه های کریستالی ریز بی رنگ. محلول در سرد (1:25) و به راحتی (1:4) در آب جوش.

در خارج به عنوان یک ضد عفونی کننده به شکل محلول هایی برای التهاب غشاهای مخاطی استفاده می شود. همچنین به صورت پودر (با تالک، اسید سالیسیلیک، اکسید روی و ...) و پماد برای ضایعات پوستی تجویز می شود.

اسید سالیسیلیکاز آن به عنوان یک ضد عفونی کننده، منحرف کننده، تحریک کننده، کراتوپلاستیک و عامل کراتولیتیک استفاده می شود.

در غلظت های ضعیف (تا 5٪)، اسید سالیسیلیک ضد عفونی کننده عمل می کند، فرآیندهای التهابی را تسکین می دهد، اپیتلیزه شدن (اثر کراتوپلاستیک) را افزایش می دهد و خارش را تسکین می دهد. معمولاً در غلظت ضعیف تر، 1-2٪ استفاده می شود.

در غلظت بیش از 5-10٪، اسید سالیسیلیک لایه شاخی فوقانی اپیدرم را حل می کند (اثر کراتولیتیک دارد) و به حذف پوسته ها و پوسته ها کمک می کند. اسید سالیسیلیک دارای اثر کراتولیتیک قوی در غلظت های بیش از 10٪ است. استفاده از پانسمان های انسدادی، کمپرس با پمادهای حاوی اسید سالیسیلیک به طور قابل توجهی اثر کراتولیتیک آن را افزایش می دهد.

آماده سازی قلیایی. اثر موضعی و جذبی آنها (بی کربنات سدیم)، کاربرد. امکان استفاده در دندانپزشکی اثر سمی قلیایی سوزاننده، اقدامات کمکی.

ترکیباتی که محلول های آبی آنها حاوی یک آنیون هیدروکسیل - OH است که عملکرد آنها را تعیین می کند. از میان قلیاها، فعالترین هیدروکسیدها، سپس کربناتها و ضعیفترین آنها بی کربناتها هستند. هیدروکسیدها دارای اثر ضد باکتریایی و سوزاندن قوی هستند، بی کربنات ها دارای اثر ضد میکروبی و ضد التهابی اندکی هستند. مکانیسم اثر ضد میکروبی با تغییر در pH محیط، کم آبی سلول های باکتریایی، دناتوره شدن پروتئین و تشکیل آلبومین های قلیایی با پروتئین ها همراه است.

هنگامی که روی پوست استفاده می شود، به داخل بافت ها نفوذ کرده و بسته به دارو و غلظت، مو را حل کرده و باعث نکروز بافتی (هیدروکسیدهای سدیم، پتاسیم) می شود. در غلظت های ضعیف (تا 0.5٪) آنها یک اثر ضد عفونی کننده و پاک کننده را نشان می دهند.

آنها اسیدهای معده را خنثی می کنند، باعث مایع شدن مخاط می شوند، ترشح پانکراس را به تاخیر می اندازند و تخلیه محتویات معده را تسریع می کنند. آنها به سرعت در خون خنثی می شوند. تعادل بافر به دلیل آزاد شدن بی کربنات های اضافی و آلکالن فسفات و تبدیل آمونیاک به اوره بازیابی می شود. آنها از طریق دستگاه تنفسی دفع می شوند و به مایع شدن مخاط برونش کمک می کنند و به عنوان خلط آور عمل می کنند.

به عنوان ضد عفونی کننده، ضد عفونی کننده، شوینده و عوامل دارویی استفاده می شود.

قلیاهای قوی می توانند باعث آسیب به پوست و غشاهای مخاطی شوند. نواحی آسیب دیده با محلول های ضعیف اسیدها شسته می شوند که در صورت مسمومیت با قلیایی خوراکی به صورت خوراکی تجویز می شود. در صورت وجود ضایعات گسترده، مسکن ها یا قرص های خواب آور به عنوان ضد شوک تجویز می شوند. با توجه به نشانه ها، درمان علامتی انجام می شود.

سدیم بیکربنات(بی کربنات سدیم، بی کربنات سودا، نوشابه خالص، نوشابه نوشیدنی) - Natrii hydrocarbonas. پودر کریستالی سفید، محلول در آب (1:12).

به عنوان یک ضد عفونی کننده ضعیف (برای رینیت، استوماتیت، واژینیت) به صورت محلول و استنشاق استفاده می شود.

یک آنتی اسید خوب که برای خنثی کردن اسید اضافی معده استفاده می شود. با این حال، این می تواند منجر به تشکیل CO2 و اتساع معده شود. به عنوان خلط آور در ترکیب با سایر خلط آورها استفاده می شود. موجود در نمک مصنوعی کارلزباد.

مسمومیت حاد با قلیاهای قوی با علائم عمل موضعی و جذبی آنها مشخص می شود. ارائه کمک های اولیه برای مسمومیت با قلیاهای سوزاننده از بسیاری جهات مشابه اقدامات کمکی برای مسمومیت با اسیدها است و تنها در این تفاوت که محلول 5٪ اسید استیک، سیتریک یا لاکتیک برای خنثی کردن قلیاها روی پوست استفاده می شود. شستشوی معده، پیشگیری و درمان شوک دردناک مانند مسمومیت اسیدی انجام می شود. برای از بین بردن آلکالوز، آنها به استنشاق دی اکسید کربن و تجویز تزریقی کلرید سدیم متوسل می شوند.

آنتی اسیدها

آنتی اسیدها بازهای ضعیفی هستند که می توانند HC1 را خنثی کرده و pH معده را به 4.0 - 4.5 افزایش دهند.

آنتی اسیدهای غذایی - شیر.

داروها: - بازهای ضعیف (هیدروکسید آلومینیوم)، نمک های باز قوی و اسیدهای ضعیف (اکسید منیزیم، بی کربنات سدیم، کربنات کلسیم).

اثر داروها کوتاه مدت است: 0.5 - 1 ساعت با معده خالی و حدود 2 ساعت بعد از غذا.

مکانیسم عمل:

اسید موجود در شیره معده را خنثی می کند

· با تأثیر بر گیرنده های دوازدهه، به طور انعکاسی ترشح شیره معده را مهار می کنند.

· با افزایش pH محتویات معده، فعالیت پپسین کاهش می یابد.

آنتی اسیدهای قابل جذب – سدیم بیکربنات– به سرعت HC1 را خنثی می کند. برای استفاده سیستماتیک از بی کربنات سدیم کاربرد کمی دارد، زیرا هنگام تعامل با HC1، CO2 را تشکیل می دهد که باعث تحریک ترشح HC1 می شود. علاوه بر این، بی کربنات سدیم به خوبی در روده جذب می شود و می تواند باعث آلکالوز شود.

آنتی اسیدهای غیر قابل جذب:

اکسید منیزیم– HC1 را بدون تشکیل CO 2 خنثی می کند. 3-4 برابر فعال تر از بی کربنات سدیم. در تعامل با HC1، MgC1 2 را تشکیل می دهد که خاصیت ملین دارد. مقادیر کمی از یون های Mg 2+ می تواند جذب شود و در صورت نارسایی کلیوی، اثر جذب (کاهش فشار خون) داشته باشد.

هیدروکسید آلومینیوم– HC1 را خنثی می کند و خاصیت پوششی و جذب ضعیفی دارد. اعتقاد بر این است که A1 (OH) 3 سنتز پروستاگلاندین های E و I 2 را تحریک می کند و باعث تشکیل موسین می شود و اثر محافظتی ضعیفی دارد. این دارو ممکن است باعث یبوست شود. فسفات ها را متصل می کند و از جذب آنها جلوگیری می کند. مقدار کمی از Al 3+ جذب می شود و در صورت نارسایی کلیوی می تواند باعث تظاهرات استئودیستروفی، میوپاتی، آنسفالوپاتی و آسیب کلیه شود، بنابراین طول درمان نباید بیش از 2 هفته باشد.

در عمل پزشکی، از ترکیبات Mg(OH) 2 و A1(OH) 3 استفاده می شود - داروهای "Almagel"، "Maalox". در طول درمان زخم معدهاین داروها بعد از غذا بعد از 1 ساعت (در ساعت اول غذا نقش بافری دارد) و بعد از 3 ساعت (برای خنثی کردن موج ثانویه ترشح) مصرف می شود. حتما در شب یک آنتی اسید تجویز کنید.

آنتی اسیدها درخواست دادنبرای سوزش معده، گاستریت هیپراسید، ازوفاژیت ریفلاکس، زخم معده (درد را کاهش می دهد و زمانی که به طور سیستماتیک استفاده شود می تواند به زخم شدن زخم کمک کند).

نام روسی

تریپسین

نام لاتین ماده تریپسین

تریپسین ( جنستریپسینی)

گروه فارماکولوژیک ماده تریپسین

طبقه بندی نوزولوژیک (ICD-10)

کد CAS

9002-07-7

ویژگی های ماده تریپسین

آنزیم پروتئولیتیک درون زا از کلاس هیدرولاز، تجزیه را کاتالیز می کند، از جمله. پروتئین ها، پپتون ها، پپتیدهای با وزن مولکولی کم از طریق پیوندهایی که در تشکیل آن گروه های کربوکسیل ال-آرژنین و ال-لیزین شرکت می کنند. تریپسین پروتئینی با وزن مولکولی نسبی 21000 است که توسط لوزالمعده پستانداران به صورت تریپسینوژن غیر فعال تولید و ترشح می شود که سپس توسط آنزیم انتروپپتیداز در دوازدهه به تریپسین تبدیل می شود.

تریپسین از پانکراس گاو و به دنبال آن لیوفیلیزاسیون به دست می آید. در عمل پزشکی، تریپسین کریستالی (مورد تایید برای استفاده موضعی و تزریقی) و تریپسین آمورف (فقط برای استفاده موضعی) استفاده می شود.

تریپسین کریستالی پودری سفید یا سفید با رنگ کمی زرد، بی بو یا توده متخلخل (پس از لیوفیلیزاسیون) است. به راحتی در آب محلول، محلول کلرید سدیم ایزوتونیک. محلول ها به راحتی در محیط های خنثی و قلیایی از بین می روند.

اشکال دوز خاصی از تریپسین کریستالی برای درمان زخم های چرکی ایجاد شده است - تریپسین روی پایه های پلیمری خاص (پارچه) بی حرکت می شود: روی سلولز دی آلدئید یا روی پارچه پلی آمید بافتنی فعال. ما تکه های پارچه را در اندازه های 10×7.5 سانتی متر تا 30×20 سانتی متر تولید می کنیم.

فارماکولوژی

اثر فارماکولوژیک- ضد التهاب، پروتئولیتیک.

هنگامی که به صورت موضعی استفاده شود، دارای اثرات ضد التهابی، ضد سوختگی، بازسازی کننده و نکرولیتیک است. بافت نکروزه و تشکیلات فیبرین را می شکند، ترشحات چسبناک، ترشحات، لخته های خون را رقیق می کند. این آنزیم در pH 5.0-8.0 با عملکرد بهینه در pH 7.0 فعال است. در رابطه با بافت های سالم، به دلیل وجود مهارکننده های تریپسین - اختصاصی و غیراختصاصی، غیر فعال و بی خطر است.

تریپسین کریستالی بی حرکت باعث دفع بافت نکروزه شده، چرک را رقیق می کند و تخلیه آن را تسهیل می کند و روند بازسازی زخم را بهبود می بخشد. برخلاف تریپسین کریستالی غیر متحرک، تغییراتی در سیستم هموستاتیک ایجاد نمی کند.

در بیماری های التهابی مجاری تنفسی، تریپسین رقیق می شود و ترشحات لزج و ترشحات همراه با خلط را تسهیل می کند. در این موارد برای استنشاق و تزریق عضلانی استفاده می شود. برای پلوریت اگزوداتیو و آمپیم پلور، می توان آن را به صورت داخل پلور تجویز کرد. در مورد آمپیم سلی، به دلیل اینکه تحلیل اگزودا در برخی موارد ممکن است به ایجاد فیستول برونکوپلورال کمک کند، باید احتیاط کرد.

اثر ضد التهابی استفاده از تریپسین کریستالی را به صورت عضلانی برای ترومبوفلبیت (تریپسین جایگزین داروهای ضد انعقاد نمی کند)، اشکال التهابی-دیستروفیک بیماری پریودنتال و غیره تعیین می کند.

برای بیماری های چشمی به صورت عضلانی و موضعی (به صورت قطره چشم و حمام) استفاده می شود.

تریپسین به صورت موضعی برای درمان سوختگی، زخم بستر و زخم های چرکی استفاده می شود.

در دندانپزشکی برای بیماری های اولسراتیو-نکروز مخاط دهان، بیماری های پریودنتال، پریودنتیت، سینوزیت ادنتوژنیک و غیره استفاده می شود.

استفاده از ماده تریپسین

بیماری های مجاری تنفسی (شامل نای، برونشیت، برونشکتازی، ذات الریه، آتلکتازی ریوی بعد از عمل، آمپیم پلور، پلوریت اگزوداتیو)، ترومبوفلبیت، بیماری پریودنتال (اشکال التهابی-دیستروفی)، استئومیلیت، سینوزیت، التهاب گوش میانی، همیاری سیکلور، محفظه چشم، تورم ناحیه اطراف چشم پس از عمل و جراحات، سوختگی، زخم بستر. زخم های چرکی (محلی).

موارد منع مصرف

برای تزریق- جبران خسارت قلبی، آمفیزم ریوی با نارسایی تنفسی، اشکال جبران نشده سل ریوی، دیستروفی کبد، سیروز کبدی، هپاتیت عفونی، پانکراتیت، دیاتز هموراژیک. از تزریق داخل وریدی در حفره‌های خونریزی‌دهنده یا استفاده از سطوح زخم‌دار تومورهای بدخیم خودداری کنید.